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- PDB-6tvm: LEDGF/p75 dimer (residues 345-467) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tvm
タイトルLEDGF/p75 dimer (residues 345-467)
要素PC4 and SFRS1-interacting protein
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / epigenetic reader / integrase-binding domain / domain-swapped dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / ヘテロクロマチン ...supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / ヘテロクロマチン / nuclear periphery / ユークロマチン / response to heat / DNA-binding transcription factor binding / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / クロマチンリモデリング / chromatin binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / TFIIS/LEDGF domain superfamily / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PC4 and SFRS1-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Lux, V. / Veverka, V.
引用ジャーナル: Structure / : 2020
タイトル: Molecular Mechanism of LEDGF/p75 Dimerization.
著者: Lux, V. / Brouns, T. / Cermakova, K. / Srb, P. / Fabry, M. / Madlikova, M. / Horejsi, M. / Kukacka, Z. / Novak, P. / Kugler, M. / Brynda, J. / DeRijck, J. / Christ, F. / Debyser, Z. / Veverka, V.
履歴
登録2020年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年12月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PC4 and SFRS1-interacting protein
B: PC4 and SFRS1-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2902
ポリマ-29,2902
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking, gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area6280 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area17300 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 PC4 and SFRS1-interacting protein / CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Lens epithelium-derived ...CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Lens epithelium-derived growth factor / Transcriptional coactivator p75/p52


分子量: 14644.854 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSIP1, DFS70, LEDGF, PSIP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75475

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D CBCA(CO)NH
151isotropic13D HNCO
161isotropic13D (H)CCH-TOCSY
171isotropic13D 1H-15N NOESY
181isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.5 mM [U-13C; U-15N] LEDGF, 20 mM HEPES, 100 mM sodium chloride, 1 mM TCEP, 95% H2O/5% D2O
Label: cn / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMLEDGF[U-13C; U-15N]1
20 mMHEPESnatural abundance1
100 mMsodium chloridenatural abundance1
1 mMTCEPnatural abundance1
試料状態イオン強度: 120 mM / Label: cn1 / pH: 7 / : 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 850 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
SparkyGoddardデータ解析
TopSpinBruker Biospin解析
TopSpinBruker Biospincollection
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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