+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6tvh | |||||||||||||||
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Title | Selenomethionine-substituted HPF1 from Nematostella vectensis | |||||||||||||||
Components | Predicted proteinProtein structure prediction | |||||||||||||||
Keywords | PROTEIN BINDING / HPF1 / PARP1 / PARP2 / ADP-ribosylation / serine ADP-ribosylation / adaptor | |||||||||||||||
Function / homology | Histone PARylation factor 1 / Histone PARylation factor 1 / regulation of protein ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose binding / chromosome / histone binding / DNA damage response / nucleus / Histone PARylation factor 1 Function and homology information | |||||||||||||||
Biological species | Nematostella vectensis (starlet sea anemone) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.651 Å | |||||||||||||||
Authors | Ariza, A. | |||||||||||||||
Funding support | United Kingdom, 4items
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Citation | Journal: Nature / Year: 2020 Title: HPF1 completes the PARP active site for DNA damage-induced ADP-ribosylation. Authors: Suskiewicz, M.J. / Zobel, F. / Ogden, T.E.H. / Fontana, P. / Ariza, A. / Yang, J.C. / Zhu, K. / Bracken, L. / Hawthorne, W.J. / Ahel, D. / Neuhaus, D. / Ahel, I. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6tvh.cif.gz | 286 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6tvh.ent.gz | 216.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6tvh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tv/6tvh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tv/6tvh | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 38830.480 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Nematostella vectensis (starlet sea anemone) Gene: v1g201271 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): Rosetta / References: UniProt: A7RS11 #2: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.2 Å3/Da / Density % sol: 44.01 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 / Details: 0.2 M immidazole malate pH 5.5, 15% (v/v) PEG 600 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.9796 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 8, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.65→72.85 Å / Num. obs: 37243 / % possible obs: 96.9 % / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 62.83 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.2817 / Rpim(I) all: 0.1452 / Rrim(I) all: 0.3172 / Net I/σ(I): 12.91 |
Reflection shell | Resolution: 2.651→2.746 Å / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.9096 / Mean I/σ(I) obs: 1.15 / Num. unique obs: 3001 / CC1/2: 0.469 / Rpim(I) all: 0.4984 / Rrim(I) all: 1.043 / % possible all: 77.96 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.651→72.85 Å / SU ML: 0.4816 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / Phase error: 31.1826
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 76.47 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.651→72.85 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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