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万見
- PDB-6tpv: Crystal structures of FNIII domain one and two of the human leuco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tpv
タイトルCrystal structures of FNIII domain one and two of the human leucocyte common antigen-related protein, LAR
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / Fibronectin type-III / adhesion protein (接着)
機能・相同性
機能・相同性情報


chondroitin sulfate proteoglycan binding / cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / neuron projection regeneration / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / synaptic membrane adhesion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of axon regeneration / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / cell adhesion molecule binding ...chondroitin sulfate proteoglycan binding / cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / neuron projection regeneration / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / synaptic membrane adhesion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of axon regeneration / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / cell adhesion molecule binding / Insulin receptor recycling / プロテインチロシンホスファターゼ / negative regulation of receptor binding / protein tyrosine phosphatase activity / 遊走 / heparin binding / receptor complex / 細胞接着 / neuron projection / neuronal cell body / protein-containing complex binding / extracellular exosome / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
イミダゾール / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Vilstrup, J.P. / Thirup, S.S. / Simonsen, A. / Birkefeldt, T. / Strandbygaard, D.
資金援助 デンマーク, 2件
組織認可番号国
LundbeckfondenR198-2015-168 デンマーク
Novo Nordisk FoundationDFF 4183-00604 デンマーク
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2020
タイトル: Crystal and solution structures of fragments of the human leucocyte common antigen-related protein.
著者: Vilstrup, J. / Simonsen, A. / Birkefeldt, T. / Strandbygard, D. / Lyngso, J. / Pedersen, J.S. / Thirup, S.
履歴
登録2019年12月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5283
ポリマ－45,4592
非ポリマー691
水6,125340
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7291
ポリマ－22,7291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7982
ポリマ－22,7291
非ポリマー691
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.270, 50.843, 65.525
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.220, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F / Leukocyte common antigen related / LAR


分子量: 22729.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRF, LAR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P10586, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン / イミダゾール


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 0.2 M Sodium citrate tribasic dihydrate pH 8.3, 20 % PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40.05 Å / Num. obs: 37701 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 7.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.81 / Num. unique obs: 2761 / CC1/2: 0.888 / Rrim(I) all: 0.98 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.16-3549-000精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DJU

2dju


解像度: 1.8→40.05 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 --1992
Rwork0.1855 ---
obs-37545 97.44 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2955 0 5 340 3300
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01373072
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.18254217
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0786468
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0089559
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.87261849

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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