+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6tcm | |||||||||
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Title | Crystal structure of the omalizumab Fab - crystal form I | |||||||||
Components | (Omalizumab Fab) x 2 | |||||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / Fab / Antibody / immunoglobulin | |||||||||
Function / homology | PHOSPHATE ION Function and homology information | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.85 Å | |||||||||
Authors | Mitropoulou, A.N. / Ceska, T. / Beavil, A.J. / Henry, A.J. / McDonnell, J.M. / Sutton, B.J. / Davies, A.M. | |||||||||
Funding support | United Kingdom, 2items
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Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.F / Year: 2020 Title: Engineering the Fab fragment of the anti-IgE omalizumab to prevent Fab crystallization and permit IgE-Fc complex crystallization. Authors: Mitropoulou, A.N. / Ceska, T. / Heads, J.T. / Beavil, A.J. / Henry, A.J. / McDonnell, J.M. / Sutton, B.J. / Davies, A.M. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6tcm.cif.gz | 191 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6tcm.ent.gz | 150.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6tcm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tc/6tcm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tc/6tcm | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6tcnC 6tcoC 6tcpC 6tcqC 6tcrC 6tcsC 2fjfS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Antibody , 2 types, 2 molecules LH
#1: Antibody | Mass: 23922.287 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Omalizumab Fab light chain / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK / Production host: Homo sapiens (human) |
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#2: Antibody | Mass: 24672.490 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Omalizumab Fab heavy chain / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK / Production host: Homo sapiens (human) |
-Non-polymers , 4 types, 325 molecules
#3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Chemical | ChemComp-MPD / ( | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.57 Å3/Da / Density % sol: 65.58 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 0.085M Tris pH8.5, 42.5% MPD, 15% glycerol and 0.17M ammonium phosphate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I02 / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 18, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→65.38 Å / Num. obs: 58932 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 22.8 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.192 / Rpim(I) all: 0.078 / Net I/σ(I): 4.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.89 Å / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 2.641 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 3588 / CC1/2: 0.413 / Rpim(I) all: 1.101 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2FJF Resolution: 1.85→65.224 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 20.53
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 93.91 Å2 / Biso mean: 29.315 Å2 / Biso min: 11 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.85→65.224 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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