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Yorodumi- PDB-6tbl: Crystal structure of MMS19(CTD)-CIAO1-CIAO2B CIA targeting complex -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6tbl | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of MMS19(CTD)-CIAO1-CIAO2B CIA targeting complex | ||||||||||||
Components |
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Keywords | BIOSYNTHETIC PROTEIN / Fe-S cluster / Fe-S / CIA / CIA targeting complex | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information cytosolic [4Fe-4S] assembly targeting complex / protein maturation by [4Fe-4S] cluster transfer / protein maturation by iron-sulfur cluster transfer / MMXD complex / iron-sulfur cluster assembly / DNA metabolic process / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chromosome segregation / nuclear estrogen receptor binding / spindle ...cytosolic [4Fe-4S] assembly targeting complex / protein maturation by [4Fe-4S] cluster transfer / protein maturation by iron-sulfur cluster transfer / MMXD complex / iron-sulfur cluster assembly / DNA metabolic process / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chromosome segregation / nuclear estrogen receptor binding / spindle / transcription coactivator activity / cell division / DNA repair / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Drosophila melanogaster (fruit fly) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.65 Å | ||||||||||||
Authors | Kassube, S.A. / Thoma, N.H. | ||||||||||||
Funding support | Switzerland, 3items
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Citation | Journal: Nat Struct Mol Biol / Year: 2020 Title: Structural insights into Fe-S protein biogenesis by the CIA targeting complex. Authors: Susanne A Kassube / Nicolas H Thomä / Abstract: The cytosolic iron-sulfur (Fe-S) assembly (CIA) pathway is required for the insertion of Fe-S clusters into cytosolic and nuclear client proteins, including many DNA replication and repair factors. ...The cytosolic iron-sulfur (Fe-S) assembly (CIA) pathway is required for the insertion of Fe-S clusters into cytosolic and nuclear client proteins, including many DNA replication and repair factors. The molecular mechanisms of client protein recognition and Fe-S cluster transfer remain unknown. Here, we report crystal structures of the CIA targeting complex (CTC), revealing that its CIAO2B subunit is centrally located and bridges CIAO1 and the client adaptor protein MMS19. Cryo-EM reconstructions of human CTC bound either to the DNA replication factor primase or to the DNA helicase DNA2, combined with biochemical, biophysical and yeast complementation assays, reveal an evolutionarily conserved, bipartite client recognition mode facilitated by CIAO1 and the structural flexibility of the MMS19 subunit. Unexpectedly, the primase Fe-S cluster is located ~70 Å away from the CTC reactive cysteine, implicating conformational dynamics of the CTC or additional maturation factors in the mechanism of Fe-S cluster transfer. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6tbl.cif.gz | 584.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6tbl.ent.gz | 409.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6tbl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tb/6tbl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tb/6tbl | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 3 types, 6 molecules ABCDEF
#1: Protein | Mass: 13570.036 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Mms19, Mms19l / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q9D071 #2: Protein | Mass: 17806.127 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) / Gene: galla-2, CG7949 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q9VTC4 #3: Protein | Mass: 37283.277 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) / Gene: Ciao1, CG12797 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q7K1Y4 |
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-Non-polymers , 3 types, 15 molecules
#4: Chemical | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.22 Å3/Da / Density % sol: 61.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.2 M KSCN, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 292 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 0.999995 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Apr 15, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.999995 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.65→19.99 Å / Num. obs: 51309 / % possible obs: 99.64 % / Redundancy: 53.1 % / Biso Wilson estimate: 81.78 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.2125 / Rpim(I) all: 0.02927 / Rrim(I) all: 0.2146 / Net I/σ(I): 23.53 |
Reflection shell | Resolution: 2.65→2.744 Å / Redundancy: 50.4 % / Mean I/σ(I) obs: 0.83 / Num. unique obs: 5018 / CC1/2: 0.363 / % possible all: 99.98 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: CIAO1-CIAO2B structure, to be deposited Resolution: 2.65→19.99 Å / SU ML: 0.4329 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 28.9381 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 102.97 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.65→19.99 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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