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万見
- PDB-6t3a: Difference-refined structure of rsEGFP2 10 ns following 400-nm la... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t3a
タイトルDifference-refined structure of rsEGFP2 10 ns following 400-nm laser irradiation of the off-state determined by SFX
要素Green fluorescent protein緑色蛍光タンパク質
キーワードFLUORESCENT PROTEIN (蛍光タンパク質) / rsEGFP2 / Green Fluorescent Protein (緑色蛍光タンパク質) / RSFP
機能・相同性Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / 緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / 生物発光 / generation of precursor metabolites and energy / 緑色蛍光タンパク質
機能・相同性情報
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / 自由電子レーザー / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Woodhouse, J. / Coquelle, N. / Adam, V. / Barends, T.R.M. / De La Mora, E. / Bourgeois, D. / Colletier, J.P. / Schlichting, I. / Weik, M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-15-CE32-0004 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Photoswitching mechanism of a fluorescent protein revealed by time-resolved crystallography and transient absorption spectroscopy.
著者: Woodhouse, J. / Nass Kovacs, G. / Coquelle, N. / Uriarte, L.M. / Adam, V. / Barends, T.R.M. / Byrdin, M. / de la Mora, E. / Bruce Doak, R. / Feliks, M. / Field, M. / Fieschi, F. / Guillon, V. ...著者: Woodhouse, J. / Nass Kovacs, G. / Coquelle, N. / Uriarte, L.M. / Adam, V. / Barends, T.R.M. / Byrdin, M. / de la Mora, E. / Bruce Doak, R. / Feliks, M. / Field, M. / Fieschi, F. / Guillon, V. / Jakobs, S. / Joti, Y. / Macheboeuf, P. / Motomura, K. / Nass, K. / Owada, S. / Roome, C.M. / Ruckebusch, C. / Schiro, G. / Shoeman, R.L. / Thepaut, M. / Togashi, T. / Tono, K. / Yabashi, M. / Cammarata, M. / Foucar, L. / Bourgeois, D. / Sliwa, M. / Colletier, J.P. / Schlichting, I. / Weik, M.
履歴
登録2019年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5321
ポリマ－28,5321
非ポリマー00
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area630 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area11080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.680, 62.890, 71.710
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein / 緑色蛍光タンパク質


分子量: 28532.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P42212
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8 / 詳細: 100 mM HEPES pH 8.0, 2.5 M ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: 自由電子レーザー / サイト: SACLA / ビームライン: BL3 / 波長: 1.24 Å
検出器タイプ: MPCCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.24 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→31.3 Å / Num. obs: 18058 / % possible obs: 99.83 % / 冗長度: 303 % / Biso Wilson estimate: 13.4 Å2 / R split: 0.1017 / Net I/σ(I): 7.99
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 7 % / Num. unique obs: 1431 / R split: 0.5145 / % possible all: 98.14
Serial crystallography measurementFocal spot size: 2.24 µm2 / Pulse duration: 10 fsec. / Pulse energy: 300 µJ / Pulse photon energy: 10 keV / XFEL pulse repetition rate: 30 Hz
Serial crystallography sample delivery手法: injection

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14精密化
CrystFEL0.6.2データ削減
CrystFEL0.6.2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DTY

5dty


解像度: 1.85→31.3 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2867 --
Rwork0.2328 --
obs-18058 99.83 %
原子変位パラメータBiso mean: 14.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→31.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1896 0 0 178 2074
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01382126
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.51042907
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089310
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0118391
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.8716801

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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