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万見
- PDB-6t2t: Crystal structure of Drosophila melanogaster glutathione S-transf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t2t
タイトルCrystal structure of Drosophila melanogaster glutathione S-transferase epsilon 14 in complex with glutathione and 2-methyl-2,4-pentanediol
要素Glutathione S-transferase E14
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / glutathione transferase (グルタチオン-S-トランスフェラーゼ) / steroid isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


ecdysteroid biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / cholesterol homeostasis / response to toxic substance / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタチオン / Glutathione S-transferase E14
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Skerlova, J. / Lindstrom, H. / Sjodin, B. / Gonis, E. / Neiers, F. / Mannervik, B. / Stenmark, P.
資金援助 チェコ, スウェーデン, 3件
組織認可番号国
Ministry of Education (Czech Republic)CZ.02.2.69/0.0/0.0/16_027/0008477 チェコ
Swedish Research Council2015-04222 スウェーデン
Swedish Research Council2018-03406 スウェーデン
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2020
タイトル: Structure and steroid isomerase activity of Drosophila glutathione transferase E14 essential for ecdysteroid biosynthesis.
著者: Skerlova, J. / Lindstrom, H. / Gonis, E. / Sjodin, B. / Neiers, F. / Stenmark, P. / Mannervik, B.
履歴
登録2019年10月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase E14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9053
ポリマ－27,4791
非ポリマー4252
水4,270237
1
A: Glutathione S-transferase E14
ヘテロ分子

A: Glutathione S-transferase E14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8106
ポリマ－54,9592
非ポリマー8514
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area5160 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area18670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.201, 76.201, 100.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-521-

HOH

21A-550-

HOH

31A-605-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase E14 / Protein noppera-bo


分子量: 27479.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: GstE14, GSTD14-14, nobo, CG4688 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q7JYX0, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル / 2-Methyl-2,4-pentanediol


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.73 % / 解説: cubic
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M MOPS/HEPES pH 7.5, 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, and 12.5% v/v MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→53.88 Å / Num. obs: 73240 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 22.4 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 18.2 / Num. measured all: 1637590 / Scaling rejects: 58
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.3-1.328.40.8732871034240.7640.3110.9292.196.7
7.12-53.8821.30.0321186255610.0070.03357.199.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0232精密化
Aimless0.7.2データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3vwx

3vwx


解像度: 1.3→50.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 0.589 / SU ML: 0.025 / SU R Cruickshank DPI: 0.0406 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.041 / ESU R Free: 0.039
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1636 3596 4.9 %RANDOM
Rwork0.1567 ---
obs0.1571 69566 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 61.46 Å2 / Biso mean: 13.087 Å2 / Biso min: 6.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→50.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1848 0 28 238 2114
Biso mean--11.77 25.37 -
残基数----229
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0132133
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0171967
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7531.6382921
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6011.5724590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0485276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.76922.222117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.25515376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1271514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02466
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 250 -
Rwork0.236 4914 -
all-5164 -
obs--96.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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