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万見
- PDB-6si6: N-terminal domain of Drosophila X virus VP3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6si6
タイトルN-terminal domain of Drosophila X virus VP3
要素Structural polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / dsRNA binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


T=13 icosahedral viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / host cell cytoplasm / structural molecule activity / タンパク質分解 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protease domain / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protein / Birnavirus VP4 protease domain profile. / Viral coat protein subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
イミダゾール / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila x virus
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Ferrero, D.S. / Garriga, D. / Guerra, P. / Uson, I. / Verdaguer, N.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBIO2017-83906-P スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesMDM-2014-0435 スペイン
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2020
タイトル: Structure and dsRNA-binding activity of the Birnavirus Drosophila X Virus VP3 protein.
著者: Ferrero, D.S. / Busnadiego, I. / Garriga, D. / Guerra, P. / Martin, M.T. / Kremer, L. / Uson, I. / Rodriguez, J.F. / Verdaguer, N.
履歴
登録2019年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural polyprotein
B: Structural polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,8754
ポリマ－70,7142
非ポリマー1612
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area5440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.334, 45.334, 104.527
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain B and (resid 35 through 80 or resid 83))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain AA35 - 81
211(chain B and (resid 35 through 80 or resid 83))B0

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要素

#1: タンパク質 Structural polyprotein / PP


分子量: 35356.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila x virus (isolate Chung/1996) (ショウジョウバエXウイルス)
株: isolate Chung/1996 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96724, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン / イミダゾール


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 12% PEG 4K, 200 mM ammonium sulphate and 100 mM sodium acetate pH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97166 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97166 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→41.6 Å / Num. obs: 8128 / % possible obs: 99.94 % / 冗長度: 7.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05459 / Rpim(I) all: 0.02 / Net I/σ(I): 23.01
反射 シェル解像度: 1.98→2.051 Å / Num. unique obs: 780 / CC1/2: 0.986

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3084精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6shw

6shw


解像度: 1.98→41.591 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 22.4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.209 380 4.68 %
Rwork0.1741 --
obs0.1756 8128 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 136.62 Å2 / Biso mean: 46.0206 Å2 / Biso min: 20.97 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.98→41.591 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数762 0 24 46 832
Biso mean--72.18 51.42 -
残基数----98
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A442X-RAY DIFFRACTION7.806TORSIONAL
12B442X-RAY DIFFRACTION7.806TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.9801-2.26660.28351210.19782512
2.2666-2.85550.23981270.19652537
2.8555-41.590.18461320.16082699
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.6976 Å / Origin y: -4.8716 Å / Origin z: 11.3976 Å
111213212223313233
T0.2481 Å2-0.0034 Å20.0102 Å2-0.1603 Å2-0.0217 Å2--0.2199 Å2
L4.9191 °2-0.9889 °20.8681 °2-6.419 °2-0.8655 °2--6.4223 °2
S-0.0094 Å °0.0002 Å °0.0894 Å °-0.082 Å °-0.0044 Å °-0.0781 Å °-0.0231 Å °-0.2669 Å °-0.0113 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA35 - 81
2X-RAY DIFFRACTION1allC1
3X-RAY DIFFRACTION1allC2
4X-RAY DIFFRACTION1allB33 - 83
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 56

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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