[日本語] English
万見
- PDB-6rsw: HFD domain of mouse CAP1 bound to the pointed end of G-actin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rsw
タイトルHFD domain of mouse CAP1 bound to the pointed end of G-actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Adenylyl cyclase-associated protein 1
  • Twinfilin-1
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Actin binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of actin phosphorylation / ameboidal-type cell migration / RHOBTB2 GTPase cycle / sequestering of actin monomers / negative regulation of actin filament polymerization / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / regulation of lamellipodium assembly / cytoskeletal motor activator activity / cortical actin cytoskeleton ...regulation of actin phosphorylation / ameboidal-type cell migration / RHOBTB2 GTPase cycle / sequestering of actin monomers / negative regulation of actin filament polymerization / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / regulation of lamellipodium assembly / cytoskeletal motor activator activity / cortical actin cytoskeleton / myofibril / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / cAMP-mediated signaling / adenylate cyclase binding / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / Neutrophil degranulation / receptor-mediated endocytosis / filopodium / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell morphogenesis / positive regulation of neuron projection development / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / cell-cell junction / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / actin binding / actin cytoskeleton organization / protein tyrosine kinase activity / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / Adenylate cyclase associated (CAP) N terminal / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal ...Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / Adenylate cyclase associated (CAP) N terminal / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal / Adenylate cyclase associated (CAP) C terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal superfamily / CARP motif / Domain in CAPs (cyclase-associated proteins) and X-linked retinitis pigmentosa 2 gene product. / C-CAP/cofactor C-like domain / Twinfilin / C-CAP/cofactor C-like domain profile. / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / Severin / Severin / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / Αソレノイド / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Adenylyl cyclase-associated protein 1 / Actin, alpha skeletal muscle / Twinfilin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Kotila, T. / Kogan, K. / Lappalainen, P.
資金援助 フィンランド, 2件
組織認可番号国
Academy of Finland320161 フィンランド
Academy of Finland307415 フィンランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Mechanism of synergistic actin filament pointed end depolymerization by cyclase-associated protein and cofilin.
著者: Kotila, T. / Wioland, H. / Enkavi, G. / Kogan, K. / Vattulainen, I. / Jegou, A. / Romet-Lemonne, G. / Lappalainen, P.
履歴
登録2019年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine.pdbx_diffrn_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Twinfilin-1
C: Adenylyl cyclase-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,7048
ポリマ－77,7523
非ポリマー9525
水11,746652
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6540 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area28720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.370, 54.490, 87.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Twinfilin-1 / Protein A6


分子量: 16567.873 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Twf1, Ptk9 / プラスミド: pPL1340 / 詳細 (発現宿主): pSUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91YR1
#3: タンパク質 Adenylyl cyclase-associated protein 1 / CAP 1


分子量: 19308.041 Da / 分子数: 1 / Mutation: C92S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cap1, Cap / プラスミド: pPL1337 / 詳細 (発現宿主): pSUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P40124

-
非ポリマー , 4種, 657分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 652 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M HEPES, 0.1 mM KCl, 10% PEG4000 (w/v)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月30日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→41.45 Å / Num. obs: 60448 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 35.64 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.096 / Net I/σ(I): 12.88
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 1.073 / Mean I/σ(I) obs: 1.58 / Num. unique obs: 1209 / CC1/2: 0.923 / Rpim(I) all: 0.47 / Rrim(I) all: 1.174 / % possible all: 99.87

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSVERSION Jan 26, 2018 BUILT=20180409データ削減
XSCALEVERSION Jan 26, 2018 BUILT=20180409データスケーリング
BALBES1.0.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3daw, 1s0p

3daw

1s0p


解像度: 1.95→41.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU R Cruickshank DPI: 0.134 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.142 / SU Rfree Blow DPI: 0.124 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.12
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 3003 4.97 %RANDOM
Rwork0.166 ---
obs0.168 60448 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.3197 Å20 Å2-9.1276 Å2
2--2.9166 Å20 Å2
3---6.4031 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→41.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5417 0 70 652 6139
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015611HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.997600HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1986SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes956HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5611HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.07
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.1
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion738SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7016SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.95→1.96 Å / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2309 -3.97 %
Rwork0.2002 1161 -
all0.2015 1209 -
obs--99.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.693-0.2331-0.26590.7720.23710.6861-0.0197-0.12030.02120.05950.062-0.10630.06760.1244-0.0423-0.00830.00410.0069-0.0447-0.0155-0.067311.581-7.964215.0898
21.336-0.7308-0.49891.82761.55241.98590.0047-0.0682-0.0192-0.01540.1496-0.1512-0.11870.2088-0.15430.0028-0.03480.0114-0.0397-0.0344-0.10978.208815.913939.5656
32.3278-0.4725-0.18581.9756-0.09061.98220.11310.2464-0.0892-0.3762-0.122-0.24180.14460.08840.0089-0.06350.03720.1086-0.13010.0116-0.059833.9385-22.0115-10.5713
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る