[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-6rp9: Crystal structure of the T-cell receptor NYE_S3 bound to HLA A2*0... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6rp9 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of the T-cell receptor NYE_S3 bound to HLA A2*01-SLLMWITQV | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() tRNA threonylcarbamoyladenosine metabolic process / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / positive regulation of memory T cell activation / TAP complex binding / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I ...tRNA threonylcarbamoyladenosine metabolic process / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / positive regulation of memory T cell activation / TAP complex binding / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / endoplasmic reticulum exit site / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / TAP binding / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Coles, C.H. / Mulvaney, R. / Malla, S. / Lloyd, A. / Smith, K. / Chester, F. / Knox, A. / Stacey, A.R. / Dukes, J. / Baston, E. ...Coles, C.H. / Mulvaney, R. / Malla, S. / Lloyd, A. / Smith, K. / Chester, F. / Knox, A. / Stacey, A.R. / Dukes, J. / Baston, E. / Griffin, S. / Vuidepot, A. / Jakobsen, B.K. / Harper, S. | ||||||
![]() | ![]() Title: TCRs with Distinct Specificity Profiles Use Different Binding Modes to Engage an Identical Peptide-HLA Complex. Authors: Coles, C.H. / Mulvaney, R.M. / Malla, S. / Walker, A. / Smith, K.J. / Lloyd, A. / Lowe, K.L. / McCully, M.L. / Martinez Hague, R. / Aleksic, M. / Harper, J. / Paston, S.J. / Donnellan, Z. / ...Authors: Coles, C.H. / Mulvaney, R.M. / Malla, S. / Walker, A. / Smith, K.J. / Lloyd, A. / Lowe, K.L. / McCully, M.L. / Martinez Hague, R. / Aleksic, M. / Harper, J. / Paston, S.J. / Donnellan, Z. / Chester, F. / Wiederhold, K. / Robinson, R.A. / Knox, A. / Stacey, A.R. / Dukes, J. / Baston, E. / Griffin, S. / Jakobsen, B.K. / Vuidepot, A. / Harper, S. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 843.3 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 711.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6rpaC ![]() 6rpbC ![]() 3qdjS ![]() 5d2nS ![]() 5e00S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 32082.512 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | ![]() Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Protein/peptide | Mass: 1090.335 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 22844.078 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 27621.572 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.25 Å3/Da / Density % sol: 62.11 % |
---|---|
Crystal grow![]() | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2 M ammonium sulphate, 15 % PEG8k, 0.1 M Tris pH7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Sep 25, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 3.12→85.61 Å / Num. obs: 52792 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 6.76 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rpim(I) all: 0.047 / Net I/σ(I): 10.99 |
Reflection shell | Resolution: 3.12→3.2 Å / Redundancy: 3.97 % / Rmerge(I) obs: 0.999 / Mean I/σ(I) obs: 1.25 / Num. unique obs: 2717 / CC1/2: 0.627 / Rpim(I) all: 0.567 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 5e00 (chains A and B), 3QDJ (chain D) and 5D2N (chain E) Resolution: 3.12→68.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 62.726 / SU ML: 0.441 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.446 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 117.682 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.12→68.01 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|