+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5w1w | ||||||
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Title | Structure of the HLA-E-VMAPRTLVL/GF4 TCR complex | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / T-cell receptor / TCR / HLA-E / CMV / pMHC-TCR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell tolerance induction / natural killer cell lectin-like receptor binding / negative regulation of natural killer cell activation ...positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell tolerance induction / natural killer cell lectin-like receptor binding / negative regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell activation / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of immunoglobulin production / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / positive regulation of memory T cell activation / TAP complex binding / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / positive regulation of interleukin-4 production / MHC class I protein binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / endoplasmic reticulum exit site / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / beta-2-microglobulin binding / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / detection of bacterium / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of type II interferon production / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / positive regulation of tumor necrosis factor production / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / Interferon alpha/beta signaling / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / MHC class II protein complex binding / early endosome membrane / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / iron ion transport / antibacterial humoral response / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.1 Å | ||||||
Authors | Gras, S. / Walpole, N. / Farenc, C. / Rossjohn, J. | ||||||
Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2017 Title: A conserved energetic footprint underpins recognition of human leukocyte antigen-E by two distinct alpha beta T cell receptors. Authors: Sullivan, L.C. / Walpole, N.G. / Farenc, C. / Pietra, G. / Sum, M.J.W. / Clements, C.S. / Lee, E.J. / Beddoe, T. / Falco, M. / Mingari, M.C. / Moretta, L. / Gras, S. / Rossjohn, J. / Brooks, A.G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb5w1w.ent.gz | 840 KB | Display | PDB format |
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Others | Other downloads |
-Validation report
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Data in XML | 5w1w_validation.xml.gz | 108.3 KB | Display | |
Data in CIF | 5w1w_validation.cif.gz | 147.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w1/5w1w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w1/5w1w | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 32082.305 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-E, HLA-6.2, HLAE / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / References: UniProt: P13747 #2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / References: UniProt: P61769 #3: Protein/peptide | Mass: 1000.278 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-A / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / References: UniProt: P04439*PLUS #4: Protein | Mass: 22688.107 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRAC TCRA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold(DE3)pLysS AG #5: Protein | Mass: 27609.461 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRBC1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold(DE3)pLysS AG |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3 Å3/Da / Density % sol: 59.06 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 / Details: 0.2 m Na.K tartrate, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Sep 28, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.1→50.29 Å / Num. obs: 84282 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 2 % / Biso Wilson estimate: 80.66 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.06136 / Net I/σ(I): 10.74 |
Reflection shell | Resolution: 3.1→3.211 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.3366 / Mean I/σ(I) obs: 2.06 / Num. unique obs: 8335 / CC1/2: 0.78 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 3.1→50.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.886 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.845 / Rfactor Rfree error: 0 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.443
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Displacement parameters | Biso mean: 80.66 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.44 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 3.1→50.29 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.1→3.18 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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