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- PDB-6ro1: X-ray crystal structure of the MTR4 NVL complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ro1
タイトルX-ray crystal structure of the MTR4 NVL complex
要素
  • Exosome RNA helicase MTR4
  • Nuclear valosin-containing protein-like
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / DExH helicase / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


snRNA catabolic process / regulation of protein localization to nucleolus / TRAMP complex / preribosome binding / telomerase holoenzyme complex / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / ribosomal large subunit biogenesis / positive regulation of telomerase activity ...snRNA catabolic process / regulation of protein localization to nucleolus / TRAMP complex / preribosome binding / telomerase holoenzyme complex / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / ribosomal large subunit biogenesis / positive regulation of telomerase activity / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA splicing, via spliceosome / rRNA processing / リボソーム生合成 / positive regulation of protein binding / RNA helicase activity / ヘリカーゼ / nuclear speck / DNA damage response / 核小体 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / 核質 / ATP binding / 生体膜 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
NVL2, nucleolin binding domain / NVL2, N-terminal domain superfamily / Nucleolin binding domain / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain ...NVL2, nucleolin binding domain / NVL2, N-terminal domain superfamily / Nucleolin binding domain / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Helicase conserved C-terminal domain / ATPase, AAA-type, core / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Nuclear valosin-containing protein-like / Exosome RNA helicase MTR4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Lingaraju, M. / Langer, L.M. / Basquin, J. / Falk, S. / Conti, E.
資金援助 ベルギー, ドイツ, 7件
組織認可番号国
European Research Council294371 ベルギー
German Research FoundationSFB646 ドイツ
German Research FoundationSFB1035 ドイツ
German Research FoundationGRK1721 ドイツ
German Research FoundationFOR1680 ドイツ
German Research FoundationEXC114 ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: The MTR4 helicase recruits nuclear adaptors of the human RNA exosome using distinct arch-interacting motifs.
著者: Lingaraju, M. / Johnsen, D. / Schlundt, A. / Langer, L.M. / Basquin, J. / Sattler, M. / Heick Jensen, T. / Falk, S. / Conti, E.
履歴
登録2019年5月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exosome RNA helicase MTR4
B: Nuclear valosin-containing protein-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,65310
ポリマ－116,6142
非ポリマー1,0398
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area43460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)184.365, 184.365, 90.528
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Exosome RNA helicase MTR4 / ATP-dependent RNA helicase DOB1 / ATP-dependent RNA helicase SKIV2L2 / Superkiller viralicidic ...ATP-dependent RNA helicase DOB1 / ATP-dependent RNA helicase SKIV2L2 / Superkiller viralicidic activity 2-like 2 / TRAMP-like complex helicase


分子量: 110497.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTREX, DOB1, KIAA0052, MTR4, SKIV2L2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P42285, ヘリカーゼ
#2: タンパク質 Nuclear valosin-containing protein-like / Nuclear VCP-like protein


分子量: 6116.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NVL, NVL2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O15381

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非ポリマー , 4種, 14分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.84 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1M Tris/HCl pH 8.0, 1.8M Ammonium Sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月28日
放射モノクロメーター: Bartels / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.07→92.18 Å / Num. obs: 33031 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 16.5 % / Biso Wilson estimate: 116.28 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.168 / Χ2: 0.89 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.07-3.2215.75.2743500.6271.995.640.7699.5
10.17-92.1815.30.0499610.990.0180.0520.9499.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6IEH

6ieh


解像度: 3.07→60.348 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.98
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2571 2220 6.74 %
Rwork0.2233 --
obs0.2256 32919 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 527.29 Å2 / Biso mean: 137.6606 Å2 / Biso min: 68.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.07→60.348 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7074 0 70 6 7150
Biso mean--137.67 92.34 -
残基数----937
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037268
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4789883
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041146
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031263
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8614359
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0701-3.13680.39611360.41451884202099
3.1368-3.20980.37091420.357218962038100
3.2098-3.29010.3681360.309319042040100
3.2901-3.3790.29931440.311219082052100
3.379-3.47840.32271360.299619172053100
3.4784-3.59070.30661410.28619062047100
3.5907-3.7190.29671390.268618852024100
3.719-3.86790.2931350.249819322067100
3.8679-4.04390.26271400.237519182058100
4.0439-4.2570.27281390.220119112050100
4.257-4.52370.24721290.205919352064100
4.5237-4.87280.19571380.192219162054100
4.8728-5.36290.24861400.210919342074100
5.3629-6.13830.28591470.239119202067100
6.1383-7.7310.25121370.223119442081100
7.731-60.35920.21611410.172319892130100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.98350.65220.83553.11580.36895.12270.0776-0.00010.0942-0.25120.0453-0.1167-0.44610.1422-0.13220.62310.0070.0380.61970.0040.51137.2603-53.6072-17.2711
24.82140.6127-2.06034.8858-0.28524.52020.04280.1062-0.450.05720.119-0.22670.7010.1011-0.20540.8410.0319-0.09330.6238-0.12350.867317.2966-83.458-22.7644
33.31836.55031.95037.47251.5925.33110.4187-0.55970.06250.7159-0.41960.2676-0.11550.31660.1380.9637-0.05780.00640.94590.04060.91517.4236-52.4710.1444
41.86660.6093-0.21792.72350.32680.95210.06020.506-0.2089-0.0290.073-0.0463-0.0066-0.1961-0.11891.2635-0.02470.02851.2372-0.08781.0134-8.3522-77.83339.0341
53.69960.2286-0.61553.58311.20184.26790.173-0.0677-0.76690.38050.0015-0.38330.43920.3187-0.15350.7705-0.0374-0.08460.77190.01091.020539.8377-57.6072-8.6409
64.54-6.501-5.67062.15328.28196.6157-0.28660.58420.67881.00880.2544-0.05420.8032-0.9708-0.80461.7510.1658-0.13471.5760.17641.8674-2.1195-103.074647.0949
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 93:311)A93 - 311
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 312:554)A312 - 554
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 555:596)A555 - 596
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 597:839)A597 - 839
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 840:1042)A840 - 1042
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 172:189)B172 - 189

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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