+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6q9r | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of the pathological N184K variant of calcium-free human gelsolin | ||||||
要素 | Gelsolin | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / amyloidosis (アミロイドーシス) / gelsolin / actin-binding / pathological mutation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / actin cap / regulation of podosome assembly / sequestering of actin monomers / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / actin filament depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / podosome / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / hepatocyte apoptotic process / cilium assembly / 筋形質 / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to muscle stretch / actin filament polymerization / central nervous system development / actin filament organization / protein destabilization / cellular response to type II interferon / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / actin binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / blood microparticle / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.73 Å | ||||||
データ登録者 | Scalone, E. / Boni, F. / Milani, M. / Eloise, M. / de Rosa, M. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: Eur.Biophys.J. / 年: 2020 タイトル: The structure of N184K amyloidogenic variant of gelsolin highlights the role of the H-bond network for protein stability and aggregation properties. 著者: de Rosa, M. / Barbiroli, A. / Boni, F. / Scalone, E. / Mattioni, D. / Vanoni, M.A. / Patrone, M. / Bollati, M. / Mastrangelo, E. / Giorgino, T. / Milani, M. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6q9r.cif.gz | 570.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb6q9r.ent.gz | 470 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6q9r.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q9/6q9r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q9/6q9r | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 85532.766 Da / 分子数: 2 / 変異: N184K / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N184K (p.N211K) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396 |
---|
-非ポリマー , 5種, 261分子
#2: 化合物 | ChemComp-CL / #3: 化合物 | ChemComp-GOL / #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-TRS / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.5 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 1.5 M ammonium sulfate, 15 % glycerol, 100 mM Tris-HCl |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.07 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月16日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.07 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.73→75.26 Å / Num. obs: 58899 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 50.1 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rrim(I) all: 0.193 / Net I/σ(I): 8.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.73→2.8 Å / 冗長度: 9.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 4493 / CC1/2: 0.353 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3FFN 解像度: 2.73→75.257 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 26.17
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 61.38 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.73→75.257 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ |
|