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万見
- PDB-6ped: Crystal structure of HEMK2-TRMT112 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ped
タイトルCrystal structure of HEMK2-TRMT112 complex
要素
  • Methyltransferase N6AMT1
  • Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / complex / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / arsonoacetate metabolic process / : / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity ...histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / arsonoacetate metabolic process / : / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / メチル化 / protein methyltransferase activity / positive regulation of rRNA processing / tRNA methylation / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / S-adenosyl-L-methionine binding / rRNA methylation / rRNA modification in the nucleus and cytosol / negative regulation of gene expression, epigenetic / Eukaryotic Translation Termination / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / メチル化 / positive regulation of cell growth / nucleic acid binding / protein heterodimerization activity / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic/archaeal PrmC-related / Multifunctional methyltransferase subunit Trm112 / Trm112-like / Trm112p-like protein / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシル-L-ホモシステイン / Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein / Methyltransferase N6AMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Dong, C. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of HEMK2-TRMT112 complex
著者: Dong, C. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J.
履歴
登録2019年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyltransferase N6AMT1
B: Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,81215
ポリマ－41,4272
非ポリマー38413
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area12700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.539, 110.539, 131.972
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Methyltransferase N6AMT1 / HemK methyltransferase family member 2 / M.HsaHemK2P / Methylarsonite methyltransferase N6AMT1 / ...HemK methyltransferase family member 2 / M.HsaHemK2P / Methylarsonite methyltransferase N6AMT1 / N(6)-adenine-specific DNA methyltransferase 1 / Protein N(5)-glutamine methyltransferase


分子量: 25011.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: N6AMT1, C21orf127, HEMK2, PRED28 / プラスミド: pET28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -V3R
参照: UniProt: Q9Y5N5, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, Damメチラーゼ
#2: タンパク質 Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein / tRNA methyltransferase 112 homolog


分子量: 16415.748 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT112, AD-001, HSPC152, HSPC170 / プラスミド: pET15a-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -V3R / 参照: UniProt: Q9UI30
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 12 / 由来タイプ: 合成
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.21 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2 M sodium/potassium phosphate / PH範囲: 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→47.86 Å / Num. obs: 21722 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 27.4 / Num. measured all: 412065 / Scaling rejects: 31
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.3-2.3819.31.3863941920450.7860.321.4232.199.9
8.92-47.8614.10.02865014610.9990.0080.02983.899.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: isomorphous PDB entry 6k0x

6k0x


解像度: 2.3→47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 6.252 / SU ML: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.209 / ESU R Free: 0.193 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY. Authors are unsure about the identity of the ligand that is currently modeled as SAH. Weak difference ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY. Authors are unsure about the identity of the ligand that is currently modeled as SAH. Weak difference density suggests that the binding site may be occupied aternately by SAH or SAM.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2425 1151 5.3 %
Rwork0.1921 --
obs0.1948 20525 99.89 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 122.23 Å2 / Biso mean: 54.211 Å2 / Biso min: 32.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å2-0.26 Å2-0 Å2
2---0.52 Å20 Å2
3---1.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2323 0 38 0 2361
Biso mean--50.07 --
残基数----321
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0132413
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172264
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8291.6383299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3971.5575222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5375319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.25722.58885
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.4715362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8061510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022691
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02459
LS精密化 シェル解像度: 2.302→2.362 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 67 -
Rwork0.263 1473 -
all-1540 -
obs--99.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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