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- PDB-6ofo: Crystal structure of split green fluorescent protein (GFP); s10 c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ofo
タイトルCrystal structure of split green fluorescent protein (GFP); s10 circular permutant (194-195)
要素Green fluorescent protein (GFP); s10 circular permutant (194-195)
キーワードFLUORESCENT PROTEIN (蛍光タンパク質) / GFP / SPLIT FLUORESCENT PROTEIN
機能・相同性Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / 緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / 生物発光 / generation of precursor metabolites and energy / 緑色蛍光タンパク質
機能・相同性情報
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.603 Å
データ登録者Lin, C.-Y. / Romei, M.G. / Deller, M.C. / Doukov, T.I. / Boxer, S.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)118044 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2019
タイトル: Unified Model for Photophysical and Electro-Optical Properties of Green Fluorescent Proteins.
著者: Lin, C.Y. / Romei, M.G. / Oltrogge, L.M. / Mathews, I.I. / Boxer, S.G.
履歴
登録2019年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein (GFP); s10 circular permutant (194-195)
B: Green fluorescent protein (GFP); s10 circular permutant (194-195)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4332
ポリマ－56,4332
非ポリマー00
水79344
1
A: Green fluorescent protein (GFP); s10 circular permutant (194-195)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2161
ポリマ－28,2161
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Green fluorescent protein (GFP); s10 circular permutant (194-195)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2161
ポリマ－28,2161
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.749, 51.070, 97.298
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein (GFP); s10 circular permutant (194-195)


分子量: 28216.389 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P42212*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M MES, pH 6.5, 20% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→39.043 Å / Num. obs: 14682 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 40 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.192 / Net I/σ(I): 6.43
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 1109 / CC1/2: 0.553 / Rrim(I) all: 1.79 / % possible all: 71.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13rc2_2986: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2b3p

2b3p


解像度: 2.603→39.043 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2355 693 4.97 %
Rwork0.2025 --
obs0.2042 13936 92.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.603→39.043 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3368 0 0 44 3412
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053452
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7414685
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.3412361
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062533
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005601
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6031-2.8040.36921110.33942100X-RAY DIFFRACTION74
2.804-3.08610.31941390.27662690X-RAY DIFFRACTION94
3.0861-3.53240.25081420.21542797X-RAY DIFFRACTION98
3.5324-4.44950.20691460.172759X-RAY DIFFRACTION96
4.4495-39.04740.19071550.16532897X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.95960.0856-0.13662.56350.47732.2445-0.0170.11920.2318-0.1045-0.05140.0201-0.1757-0.19350.06170.2379-0.0103-0.00120.16560.00460.244-14.69692.7493129.514
22.0905-0.08540.15012.53110.60493.206-0.01110.3191-0.2452-0.0271-0.0114-0.08960.32340.35840.0440.24830.0573-0.01750.2915-0.00530.28712.3102-21.5807108.2125
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 4 through 251)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 4 through 251)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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