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- PDB-6ofb: Crystal structure of human glutamine-dependent NAD+ synthetase co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ofb
タイトルCrystal structure of human glutamine-dependent NAD+ synthetase complexed with NaAD+, AMP, pyrophosphate, and Mg2+
要素Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
キーワードLIGASE (リガーゼ) / GLUTAMINE-AMIDO TRANSFERASE / GAT / NAD+ SYNTHETASE / GLUTAMINE-DEPENDENT NAD+ SYNTHETASE / NAD SYNTHETASE 1 / GLUTAMINASE (グルタミナーゼ) / AMMONIA TUNNELING / ENZYME (酵素) / ATP-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


'de novo' NAD biosynthetic process / NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing) / NAD+ synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / ニコチン酸 / NAD metabolic process / glutaminase activity / NAD biosynthetic process / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthetase / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸 / NICOTINIC ACID ADENINE DINUCLEOTIDE / PYROPHOSPHATE 2- / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Chuenchor, W. / Doukov, T.I. / Gerratana, B.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Different ways to transport ammonia in human and Mycobacterium tuberculosis NAD+synthetases.
著者: Chuenchor, W. / Doukov, T.I. / Chang, K.T. / Resto, M. / Yun, C.S. / Gerratana, B.
履歴
登録2019年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年2月1日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_PDB_obs_spr / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
B: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,70819
ポリマ－158,9632
非ポリマー2,74517
水84747
1
A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
B: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
B: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
B: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
B: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)646,83376
ポリマ－635,8548
非ポリマー10,98068
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area85910 Å2
ΔGint-785 kcal/mol
Surface area169110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.250, 198.890, 219.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthase [glutamine-hydrolyzing] / NAD(+) synthetase


分子量: 79481.719 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NADSYN1 / プラスミド: PI-SUMOSTAR / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6IA69, NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing)

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非ポリマー , 6種, 64分子

#2: 化合物 ChemComp-DND / NICOTINIC ACID ADENINE DINUCLEOTIDE / DEAMIDO-NAD+ / 3-(カルボキシラト)-1-[5-O-[(5′-アデニリルオキシ)オキシラトホスフィニル]-β-D-リボフラノシル]ピ(以下略)


分子量: 665.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N6O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#4: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2- / ピロリン酸塩


分子量: 175.959 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.99 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.8 M AMMONIUM SULFATE, 30% MPD, 15% GLYCEROL, 85 MM HEPES
PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月30日 / 詳細: MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→40 Å / Num. obs: 52456 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 71.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.84→2.91 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 3857 / Rsym value: 0.586 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ILV

3ilv


解像度: 2.84→37.4 Å / SU ML: 0.4285 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.8257
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2173 2668 5.09 %
Rwork0.1794 49781 -
obs0.1813 52449 98.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 73.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.84→37.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10986 0 163 47 11196
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011511422
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.361115529
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0761717
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00441982
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.88054187
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.84-2.890.41571210.33732166X-RAY DIFFRACTION83.35
2.89-2.950.34741350.30462624X-RAY DIFFRACTION99.86
2.95-3.010.35071580.28782622X-RAY DIFFRACTION99.89
3.01-3.070.37481410.30452614X-RAY DIFFRACTION99.78
3.07-3.140.33691520.27832608X-RAY DIFFRACTION99.96
3.14-3.220.29311160.2542643X-RAY DIFFRACTION99.71
3.22-3.310.29791650.22592606X-RAY DIFFRACTION99.89
3.31-3.410.26251630.20992613X-RAY DIFFRACTION99.82
3.41-3.520.24781580.19542610X-RAY DIFFRACTION99.86
3.52-3.640.21411290.18632656X-RAY DIFFRACTION99.86
3.64-3.790.18631400.16732645X-RAY DIFFRACTION99.89
3.79-3.960.17861420.15262626X-RAY DIFFRACTION99.68
3.96-4.170.17031500.1482627X-RAY DIFFRACTION99.86
4.17-4.430.16771320.13752664X-RAY DIFFRACTION99.79
4.43-4.770.1441430.13132670X-RAY DIFFRACTION99.89
4.77-5.250.19361370.14522661X-RAY DIFFRACTION99.79
5.25-6.010.25461320.18042705X-RAY DIFFRACTION99.79
6.01-7.560.21391320.17212692X-RAY DIFFRACTION98.78
7.56-37.40.17171220.16192729X-RAY DIFFRACTION95.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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