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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6nrw | |||||||||
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Title | Crystal structure of Dpr1 IG1 bound to DIP-eta IG1 | |||||||||
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Function / homology | ![]() salt aversion / Degradation of the extracellular matrix / Integrin cell surface interactions / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / HS-GAG biosynthesis / HS-GAG degradation / sensory perception of salty taste / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / neuron projection membrane ...salt aversion / Degradation of the extracellular matrix / Integrin cell surface interactions / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / HS-GAG biosynthesis / HS-GAG degradation / sensory perception of salty taste / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / neuron projection membrane / plasma membrane => GO:0005886 / synapse organization / membrane => GO:0016020 / neuron projection / ![]() Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Cheng, S. / Park, Y.J. / Kurleto, J.D. / Ozkan, E. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Molecular basis of synaptic specificity by immunoglobulin superfamily receptors in Drosophila. Authors: Cheng, S. / Ashley, J. / Kurleto, J.D. / Lobb-Rabe, M. / Park, Y.J. / Carrillo, R.A. / Ozkan, E. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 199.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 159.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6nrqC ![]() 6nrrC ![]() 6nrxC ![]() 6ns1C ![]() 5eo9S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 13238.818 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 12940.928 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Gene: DIP-eta, 14010, CT33567, Dmel\CG14010, CG14010, Dmel_CG14010 Cell line (production host): High Five cells / Production host: ![]() ![]() |
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-Sugars , 5 types, 5 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#3: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose![]() Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#4: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose![]() Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#5: Polysaccharide | alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)][alpha-L-fucopyranose-(1- ...alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)][alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose![]() Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#6: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose![]() Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#8: Sugar | ChemComp-NAG / ![]() |
-Non-polymers , 2 types, 87 molecules ![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#7: Chemical | ![]() #9: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.08 Å3/Da / Density % sol: 60.13 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M MES, pH 6, 20% (w/v) PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 120 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 9, 2015 |
Radiation | Monochromator: Double crystal cryo-cooled Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.4→50 Å / Num. obs: 25092 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rrim(I) all: 0.145 / Χ2: 1.422 / Net I/σ(I): 1.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.44 Å / Redundancy: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.664 / Num. unique obs: 724 / CC1/2: 0.77 / Rrim(I) all: 0.732 / Χ2: 0.791 / % possible all: 55.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 5EO9 Resolution: 2.4→43.57 Å / SU ML: 0.3 / Data cutoff low absF: 0 / Cross valid method: FREE R-VALUE / Phase error: 28.63
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→43.57 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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