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- PDB-6lv0: Crystal structure of the soluble domain of the multiple peptide r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lv0
タイトルCrystal structure of the soluble domain of the multiple peptide resistance factor (MprF) from Rhizobium tropici
要素Low pH-inducible protein LpiA
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) / lipid biosynthesis
機能・相同性Phosphatidylglycerol lysyltransferase, C-terminal / Phosphatidylglycerol lysyltransferase, C-terminal / Acyl-CoA N-acyltransferase / 細胞膜 / Bifunctional lysylphosphatidylglycerol flippase/synthetase MprF / :
機能・相同性情報
生物種Rhizobium tropici CIAT 899 (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.998 Å
データ登録者Jiao, H.Z. / Song, D.F. / Liu, Z.F.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesZDBS-LY-SM003-02 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31670749 and 31925024 中国
Chinese Academy of SciencesXDB08020302 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Phospholipid translocation captured in a bifunctional membrane protein MprF.
著者: Danfeng Song / Haizhan Jiao / Zhenfeng Liu /
要旨: As a large family of membrane proteins crucial for bacterial physiology and virulence, the Multiple Peptide Resistance Factors (MprFs) utilize two separate domains to synthesize and translocate ...As a large family of membrane proteins crucial for bacterial physiology and virulence, the Multiple Peptide Resistance Factors (MprFs) utilize two separate domains to synthesize and translocate aminoacyl phospholipids to the outer leaflets of bacterial membranes. The function of MprFs enables Staphylococcus aureus and other pathogenic bacteria to acquire resistance to daptomycin and cationic antimicrobial peptides. Here we present cryo-electron microscopy structures of MprF homodimer from Rhizobium tropici (RtMprF) at two different states in complex with lysyl-phosphatidylglycerol (LysPG). RtMprF contains a membrane-embedded lipid-flippase domain with two deep cavities opening toward the inner and outer leaflets of the membrane respectively. Intriguingly, a hook-shaped LysPG molecule is trapped inside the inner cavity with its head group bent toward the outer cavity which hosts a second phospholipid-binding site. Moreover, RtMprF exhibits multiple conformational states with the synthase domain adopting distinct positions relative to the flippase domain. Our results provide a detailed framework for understanding the mechanisms of MprF-mediated modification and translocation of phospholipids.
履歴
登録2020年2月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月2日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / citation_author / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _struct.title
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low pH-inducible protein LpiA
B: Low pH-inducible protein LpiA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,2612
ポリマ－74,2612
非ポリマー00
水13,097727
1
A: Low pH-inducible protein LpiA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1311
ポリマ－37,1311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Low pH-inducible protein LpiA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1311
ポリマ－37,1311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.588, 95.793, 211.242
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Low pH-inducible protein LpiA


分子量: 37130.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhizobium tropici CIAT 899 (根粒菌)
遺伝子: lpiA, RTCIAT899_CH14740 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: L0LM43, UniProt: A0A6P1C618*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 727 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.85 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M NaAc, pH 6.0, 16% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 0.96 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.998→50 Å / Num. obs: 57555 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 35.5
反射 シェル解像度: 1.998→2.07 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.195 / Mean I/σ(I) obs: 8.3 / Num. unique obs: 5564 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.998→35.207 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1984 2921 5.08 %Random selection
Rwork0.1683 54634 --
obs0.1699 57555 99.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 67.14 Å2 / Biso mean: 27.4393 Å2 / Biso min: 11.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.998→35.207 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4956 0 0 727 5683
Biso mean---36.14 -
残基数----638
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075070
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8496842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05730
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005894
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4261846
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9985-2.03120.26031370.199246497
2.0312-2.06630.25011240.19652585100
2.0663-2.10380.25951370.19452580100
2.1038-2.14430.21821320.18392586100
2.1443-2.18810.24221360.18872590100
2.1881-2.23560.20851240.18512564100
2.2356-2.28760.22341590.17642563100
2.2876-2.34480.2071570.17262592100
2.3448-2.40820.22641470.17722560100
2.4082-2.47910.22221350.17922576100
2.4791-2.5590.22941170.18482627100
2.559-2.65050.2371420.18122607100
2.6505-2.75660.20671370.18032606100
2.7566-2.8820.20351510.18192590100
2.882-3.03380.22551360.18092610100
3.0338-3.22380.20231330.16872601100
3.2238-3.47250.1951390.16482633100
3.4725-3.82160.15561600.14752604100
3.8216-4.37370.16071440.13872647100
4.3737-5.5070.1541350.1452668100
5.507-35.20270.20121390.17522781100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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