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万見
- PDB-6loe: Cryo-EM structure of the dithionite-reduced photosynthetic altern... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6loe
タイトルCryo-EM structure of the dithionite-reduced photosynthetic alternative complex III from Roseiflexus castenholzii
要素
  • (Uncharacterized protein ...) x 2
  • Cytochrome c domain-containing protein
  • Fe-S-cluster-containing hydrogenase components 1-like protein
  • MULTIHEME_CYTC domain-containing protein
  • Polysulphide reductase NrfD
キーワードPHOTOSYNTHESIS (光合成) / quinol:electron acceptor oxidoreductase
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdopterin cofactor binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / heme binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Menaquinone reductase, multiheme cytochrome c subunit / NrfD family / Alternative complex III, ActD subunit / MoCo/4Fe-4S cofactor protein extended Tat translocation domain / Polysulphide reductase, NrfD / Alternative complex III, ActD subunit / Cytochrome c7-like / Cytochrome c7 and related cytochrome c / Cytochrome C oxidase, cbb3-type, subunit III / Molybdopterin dinucleotide-binding domain ...Menaquinone reductase, multiheme cytochrome c subunit / NrfD family / Alternative complex III, ActD subunit / MoCo/4Fe-4S cofactor protein extended Tat translocation domain / Polysulphide reductase, NrfD / Alternative complex III, ActD subunit / Cytochrome c7-like / Cytochrome c7 and related cytochrome c / Cytochrome C oxidase, cbb3-type, subunit III / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Multiheme cytochrome superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / 4Fe-4S dicluster domain / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
[(2S)-2-octadecanoyloxypropyl] octadecanoate / FE3-S4 CLUSTER / HEME C / 鉄・硫黄クラスター / Cytochrome_C7 domain-containing protein / Fe-S-cluster-containing hydrogenase components 1-like protein / Polysulphide reductase NrfD / DUF3341 domain-containing protein / Cytochrome c domain-containing protein / Quinol:cytochrome C oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Roseiflexus castenholzii (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Shi, Y. / Xin, Y.Y. / Wang, C. / Blankenship, R.E. / Sun, F. / Xu, X.L.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31570738 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870740 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31400630 中国
Chinese Academy of SciencesXDB08030202 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0504700 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures of the air-oxidized and dithionite-reduced photosynthetic alternative complex III from .
著者: Yang Shi / Yueyong Xin / Chao Wang / Robert E Blankenship / Fei Sun / Xiaoling Xu /
要旨: Alternative complex III (ACIII) is a multisubunit quinol:electron acceptor oxidoreductase that couples quinol oxidation with transmembrane proton translocation in both the respiratory and ...Alternative complex III (ACIII) is a multisubunit quinol:electron acceptor oxidoreductase that couples quinol oxidation with transmembrane proton translocation in both the respiratory and photosynthetic electron transport chains of bacteria. The coupling mechanism, however, is poorly understood. Here, we report the cryo-EM structures of air-oxidized and dithionite-reduced ACIII from the photosynthetic bacterium at 3.3- and 3.5-Å resolution, respectively. We identified a menaquinol binding pocket and an electron transfer wire comprising six hemes and four iron-sulfur clusters that is capable of transferring electrons to periplasmic acceptors. We detected a proton translocation passage in which three strictly conserved, mid-passage residues are likely essential for coupling the redox-driven proton translocation across the membrane. These results allow us to propose a previously unrecognized coupling mechanism that links the respiratory and photosynthetic functions of ACIII. This study provides a structural basis for further investigation of the energy transformation mechanisms in bacterial photosynthesis and respiration.
履歴
登録2020年1月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0937
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MULTIHEME_CYTC domain-containing protein
B: Fe-S-cluster-containing hydrogenase components 1-like protein
C: Polysulphide reductase NrfD
D: Uncharacterized protein ActD
E: Cytochrome c domain-containing protein
F: Uncharacterized protein ActF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)274,68018
ポリマ－268,4006
非ポリマー6,28012
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area40370 Å2
ΔGint-403 kcal/mol
Surface area73680 Å2

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCE

#1: タンパク質 MULTIHEME_CYTC domain-containing protein / ActA


分子量: 26076.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii (strain DSM 13941 / HLO8) (バクテリア)
参照: UniProt: A7NJ87
#2: タンパク質 Fe-S-cluster-containing hydrogenase components 1-like protein / ActB


分子量: 102515.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii (strain DSM 13941 / HLO8) (バクテリア)
参照: UniProt: A7NJ88
#3: タンパク質 Polysulphide reductase NrfD / ActC


分子量: 53938.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii (strain DSM 13941 / HLO8) (バクテリア)
参照: UniProt: A7NJ89
#5: タンパク質 Cytochrome c domain-containing protein


分子量: 18252.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii (strain DSM 13941 / HLO8) (バクテリア)
参照: UniProt: A7NJ91

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Uncharacterized protein ... , 2種, 2分子 DF

#4: タンパク質 Uncharacterized protein ActD


分子量: 21070.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii (strain DSM 13941 / HLO8) (バクテリア)
参照: UniProt: A7NJ90
#6: タンパク質 Uncharacterized protein ActF


分子量: 46545.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Roseiflexus castenholzii (strain DSM 13941 / HLO8) (バクテリア)
参照: UniProt: A7NJ92

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非ポリマー , 4種, 12分子

#7: 化合物
ChemComp-HEC / HEME C / Heme C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 295.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-EL6 / [(2S)-2-octadecanoyloxypropyl] octadecanoate


分子量: 609.018 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H76O4

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dithionite-reduced photosynthetic alternative complex III
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4, #6 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Roseiflexus castenholzii (strain DSM 13941 / HLO8) (バクテリア)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 59 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 3 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 488581
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 207633 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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