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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6ley | ||||||
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タイトル | Structure of Sil1G bound FEM1C | ||||||
要素 | Protein fem-1 homolog C,Peptide from Nucleotide exchange factor SIL1 | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / ubiquitination E3 ligase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 adenyl-nucleotide exchange factor activity / cotranslational protein targeting to membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / ubiquitin ligase complex / intracellular protein transport / unfolded protein binding / フォールディング / Neddylation ...adenyl-nucleotide exchange factor activity / cotranslational protein targeting to membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / ubiquitin ligase complex / intracellular protein transport / unfolded protein binding / フォールディング / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / 小胞体 / 小胞体 / extracellular space / 核質 / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å | ||||||
データ登録者 | Chen, X. / Liao, S. / Xu, C. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2021 タイトル: Molecular basis for arginine C-terminal degron recognition by Cul2 FEM1 E3 ligase. 著者: Chen, X. / Liao, S. / Makaros, Y. / Guo, Q. / Zhu, Z. / Krizelman, R. / Dahan, K. / Tu, X. / Yao, X. / Koren, I. / Xu, C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6ley.cif.gz | 296.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6ley.ent.gz | 239.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6ley.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/le/6ley ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/le/6ley | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 45615.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: FEM1C fused with SIL1G peptide, linked with linker residues GGGSGGGSGGGSGGGS. 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FEM1C, KIAA1785, SIL1, UNQ545/PRO836 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96JP0, UniProt: Q9H173 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.29 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 1.0M Sodium phosphate monobasic monohydrate/Potassium phosphate dibasic pH 6.9 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2019年10月17日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.39→147.48 Å / Num. obs: 54296 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.4 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.39→2.45 Å / Num. unique obs: 5321 / CC1/2: 0.826 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6LBF 解像度: 2.39→80.44 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.25 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 186.83 Å2 / Biso mean: 73.4135 Å2 / Biso min: 30 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.39→80.44 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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