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- PDB-6ldp: Structure of CDK5R1-bound FEM1C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ldp
タイトルStructure of CDK5R1-bound FEM1C
要素Protein fem-1 homolog C,Peptide from Cyclin-dependent kinase 5 activator 1
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / ubiquitination E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


superior olivary nucleus maturation / protein kinase 5 complex / G1 to G0 transition involved in cell differentiation / contractile muscle fiber / Activated NTRK2 signals through CDK5 / layer formation in cerebral cortex / neuron cell-cell adhesion / regulation of synaptic vesicle cycle / regulation of dendritic spine morphogenesis / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway ...superior olivary nucleus maturation / protein kinase 5 complex / G1 to G0 transition involved in cell differentiation / contractile muscle fiber / Activated NTRK2 signals through CDK5 / layer formation in cerebral cortex / neuron cell-cell adhesion / regulation of synaptic vesicle cycle / regulation of dendritic spine morphogenesis / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / CRMPs in Sema3A signaling / NGF-stimulated transcription / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / axonal fasciculation / embryo development ending in birth or egg hatching / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / regulation of neuron differentiation / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / protein kinase activator activity / beta-tubulin binding / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / alpha-tubulin binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of macroautophagy / ephrin receptor signaling pathway / ubiquitin ligase complex / positive regulation of microtubule polymerization / ionotropic glutamate receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ephrin receptor binding / cerebellum development / protein serine/threonine kinase activator activity / hippocampus development / regulation of actin cytoskeleton organization / 軸索誘導 / peptidyl-threonine phosphorylation / neuron migration / brain development / neuromuscular junction / neuron differentiation / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / positive regulation of neuron apoptotic process / actin filament binding / rhythmic process / presynapse / Neddylation / kinase activity / 成長円錐 / ubiquitin-dependent protein catabolic process / perikaryon / peptidyl-serine phosphorylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protease binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / protein ubiquitination / protein kinase activity / neuron projection / cadherin binding / 神経繊維 / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / neuronal cell body / 樹状突起 / calcium ion binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cyclin-dependent kinase 5 activator / Cyclin-dependent kinase 5 activator protein / Cyclin-like superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-dependent kinase 5 activator 1 / Protein fem-1 homolog C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Chen, X. / Liao, S. / Xu, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China 中国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2021
タイトル: Molecular basis for arginine C-terminal degron recognition by Cul2 FEM1 E3 ligase.
著者: Chen, X. / Liao, S. / Makaros, Y. / Guo, Q. / Zhu, Z. / Krizelman, R. / Dahan, K. / Tu, X. / Yao, X. / Koren, I. / Xu, C.
履歴
登録2019年11月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.52024年3月20日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein fem-1 homolog C,Peptide from Cyclin-dependent kinase 5 activator 1
B: Protein fem-1 homolog C,Peptide from Cyclin-dependent kinase 5 activator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6116
ポリマ－91,2262
非ポリマー3844
水1,38777
1
A: Protein fem-1 homolog C,Peptide from Cyclin-dependent kinase 5 activator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8053
ポリマ－45,6131
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area320 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area17930 Å2
手法PISA
2
B: Protein fem-1 homolog C,Peptide from Cyclin-dependent kinase 5 activator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8053
ポリマ－45,6131
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area17780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.930, 96.620, 146.520
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and ((resid 6 through 8 and (name N...
21(chain B and (resid 6 through 16 or (resid 17...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAPHEPHE(chain A and ((resid 6 through 8 and (name N...AA6 - 88 - 10
12THRTHRARGARG(chain A and ((resid 6 through 8 and (name N...AA5 - 4167 - 418
13THRTHRARGARG(chain A and ((resid 6 through 8 and (name N...AA5 - 4167 - 418
14THRTHRARGARG(chain A and ((resid 6 through 8 and (name N...AA5 - 4167 - 418
15THRTHRARGARG(chain A and ((resid 6 through 8 and (name N...AA5 - 4167 - 418
21ALAALALEULEU(chain B and (resid 6 through 16 or (resid 17...BB6 - 168 - 18
22ARGARGLYSLYS(chain B and (resid 6 through 16 or (resid 17...BB17 - 2119 - 23
23ALAALAARGARG(chain B and (resid 6 through 16 or (resid 17...BB6 - 4168 - 418
24ALAALAARGARG(chain B and (resid 6 through 16 or (resid 17...BB6 - 4168 - 418
25ALAALAARGARG(chain B and (resid 6 through 16 or (resid 17...BB6 - 4168 - 418
26ALAALAARGARG(chain B and (resid 6 through 16 or (resid 17...BB6 - 4168 - 418

-
要素

#1: タンパク質 Protein fem-1 homolog C,Peptide from Cyclin-dependent kinase 5 activator 1 / FEM1c / FEM1-gamma / CDK5R1 peptide / CDK5 activator 1 / Cyclin-dependent kinase 5 regulatory ...FEM1c / FEM1-gamma / CDK5R1 peptide / CDK5 activator 1 / Cyclin-dependent kinase 5 regulatory subunit 1 / TPKII regulatory subunit


分子量: 45613.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FEM1C fused with CDK5R1 peptide, linked with linker residues GGGSGGGSGGGSGGGS.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FEM1C, KIAA1785, CDK5R1, CDK5R, NCK5A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96JP0, UniProt: Q15078
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.49 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M Lithium sulfate, 0.1M Tris-Hcl pH 7.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2019年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→37.12 Å / Num. obs: 56771 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.2 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / Num. unique obs: 5605 / CC1/2: 0.821

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LBF

6lbf


解像度: 2.35→34.346 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2582 2714 4.78 %
Rwork0.2224 54057 -
obs0.2242 56771 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 140.42 Å2 / Biso mean: 74.3728 Å2 / Biso min: 46.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→34.346 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5608 0 20 77 5705
Biso mean--86.88 63.42 -
残基数----755
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2148X-RAY DIFFRACTION9.949TORSIONAL
12B2148X-RAY DIFFRACTION9.949TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.35-2.39270.35281470.32552803100
2.3927-2.43870.3551290.30352820100
2.4387-2.48850.32051340.27952795100
2.4885-2.54260.35261120.27292858100
2.5426-2.60170.33371320.26532818100
2.6017-2.66680.27941280.25492833100
2.6668-2.73880.29551620.25742772100
2.7388-2.81940.34361520.25292831100
2.8194-2.91030.32081430.27442808100
2.9103-3.01430.32021360.27872850100
3.0143-3.13490.30281490.25672817100
3.1349-3.27750.29761610.26822817100
3.2775-3.45010.29741360.26342840100
3.4501-3.66610.2571400.22372864100
3.6661-3.94870.21671420.20982851100
3.9487-4.34540.23261610.18992850100
4.3454-4.97260.26081580.1922875100
4.9726-6.25870.24841310.21562937100
6.2587-34.3460.20551610.1909301899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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