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万見
- PDB-6jep: Structure of a neutralizing antibody bound to the Zika envelope p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jep
タイトルStructure of a neutralizing antibody bound to the Zika envelope protein domain III
要素
  • Genome polyprotein
  • heavy chain of Fab ZK2B10
  • light chain of Fab ZK2B10
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Antibody (抗体) / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


フラビビリン / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity ...フラビビリン / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ヘリカーゼ / induction by virus of host autophagy / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / virion membrane / structural molecule activity / extracellular region / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #350 / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C ...Immunoglobulin-like - #350 / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / 抗体 / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
Zika virus (ジカ熱ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.316 Å
データ登録者Wang, L. / Wang, R.K. / Wang, L. / Ben, H.J. / Yu, L. / Gao, F. / Shi, X.L. / Yin, C.B. / Zhang, F.C. / Xiang, Y. / Zhang, L.Q.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for Neutralization and Protection by a Zika Virus-Specific Human Antibody.
著者: Lin Wang / Ruoke Wang / Lei Wang / Haijing Ben / Lei Yu / Fei Gao / Xuanling Shi / Chibiao Yin / Fuchun Zhang / Ye Xiang / Linqi Zhang /
要旨: We previously reported a human monoclonal antibody, ZK2B10, capable of protection against Zika virus (ZIKV) infection and microcephaly in developing mouse embryos. Here, we report the structural ...We previously reported a human monoclonal antibody, ZK2B10, capable of protection against Zika virus (ZIKV) infection and microcephaly in developing mouse embryos. Here, we report the structural features and mechanism of action of ZK2B10. The crystal structure at a resolution of 2.32 Å revealed that the epitope is located on the lateral ridge of DIII of the envelope glycoprotein. Cryo-EM structure with mature ZIKV showed that the antibody binds to DIIIs around the icosahedral 2-fold, 3-fold, and 5-fold axes, a distinct feature compared to those reported for DIII-specific antibodies. The binding of ZK2B10 to ZIKV has no detectable effect on viral attachment to target cells or on conformational changes of the E glycoprotein in the acidic environment, suggesting that ZK2B10 functions at steps between the formation of the fusion intermediate and membrane fusion. These results provide structural and mechanistic insights into how ZK2B10 mediates protection against ZIKV infection.
履歴
登録2019年2月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: heavy chain of Fab ZK2B10
L: light chain of Fab ZK2B10
E: Genome polyprotein
K: heavy chain of Fab ZK2B10
I: light chain of Fab ZK2B10
F: Genome polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,3106
ポリマ－118,3106
非ポリマー00
水10,449580
1
H: heavy chain of Fab ZK2B10
L: light chain of Fab ZK2B10
E: Genome polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1553
ポリマ－59,1553
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4840 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area24970 Å2
手法PISA
2
K: heavy chain of Fab ZK2B10
I: light chain of Fab ZK2B10
F: Genome polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1553
ポリマ－59,1553
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4790 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area24890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.463, 126.984, 70.353
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.000, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain E and (resid 303 through 398 or resid 400 through 403))
21(chain F and (resid 303 through 398 or resid 400 through 403))
12chain H
22chain K
13chain I
23chain L

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain E and (resid 303 through 398 or resid 400 through 403))E303 - 398
121(chain E and (resid 303 through 398 or resid 400 through 403))E400 - 403
211(chain F and (resid 303 through 398 or resid 400 through 403))F303 - 398
221(chain F and (resid 303 through 398 or resid 400 through 403))F400 - 403
112chain HH1 - 235
212chain KK1 - 235
113chain II1 - 214
213chain LL1 - 214

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: 抗体 heavy chain of Fab ZK2B10


分子量: 25383.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 light chain of Fab ZK2B10


分子量: 22782.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 10989.564 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zika virus (ジカ熱ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: A0A2Z2ESG6
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 580 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.71 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: MPD, PEG1500, Sodium acetate/Acetic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.316→35.646 Å / Num. obs: 50308 / % possible obs: 99.72 % / 冗長度: 3.7 % / Net I/σ(I): 16.15
反射 シェル解像度: 2.32→2.36 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3247精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.316→35.646 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2193 2434 4.84 %
Rwork0.1664 47874 -
obs0.1689 50308 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 114.88 Å2 / Biso mean: 36.8256 Å2 / Biso min: 14.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.316→35.646 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8312 0 0 580 8892
Biso mean---40.29 -
残基数----1100
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11E592X-RAY DIFFRACTION6.23TORSIONAL
12F592X-RAY DIFFRACTION6.23TORSIONAL
21H1420X-RAY DIFFRACTION6.23TORSIONAL
22K1420X-RAY DIFFRACTION6.23TORSIONAL
31I1290X-RAY DIFFRACTION6.23TORSIONAL
32L1290X-RAY DIFFRACTION6.23TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3161-2.36340.27581740.20322726290098
2.3634-2.41480.3311400.206728132953100
2.4148-2.4710.31391370.201428172954100
2.471-2.53270.28121430.205828052948100
2.5327-2.60120.27871310.200128262957100
2.6012-2.67770.28141510.186127972948100
2.6777-2.76410.27521430.18628362979100
2.7641-2.86290.26641650.187427852950100
2.8629-2.97740.22681320.179328072939100
2.9774-3.11290.24711640.173927922956100
3.1129-3.27690.21031460.17328292975100
3.2769-3.4820.20991380.156728352973100
3.482-3.75060.19231380.150928082946100
3.7506-4.12750.18341340.143528522986100
4.1275-4.72360.1571220.129228272949100
4.7236-5.94680.18251400.149128472987100
5.9468-35.64970.19871360.178428723008100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.4998 Å / Origin y: 20.4834 Å / Origin z: -17.4096 Å
111213212223313233
T0.1836 Å20.0114 Å20.0032 Å2-0.1873 Å20.0029 Å2--0.1294 Å2
L0.2048 °20.1396 °20.0059 °2-0.2588 °2-0.0119 °2---0.0067 °2
S0.001 Å °0.0502 Å °-0.0041 Å °0.0132 Å °-0.0036 Å °-0.0227 Å °0.0034 Å °-0.0035 Å °0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allH1 - 235
2X-RAY DIFFRACTION1allL1 - 214
3X-RAY DIFFRACTION1allE303 - 403
4X-RAY DIFFRACTION1allK1 - 235
5X-RAY DIFFRACTION1allI1 - 214
6X-RAY DIFFRACTION1allF303 - 403
7X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 580

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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