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Yorodumi- PDB-6ir6: Green fluorescent protein variant GFPuv with the native lysine re... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ir6 | |||||||||
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Title | Green fluorescent protein variant GFPuv with the native lysine residue at the C-terminus | |||||||||
Components | Green fluorescent protein | |||||||||
Keywords | FLUORESCENT PROTEIN | |||||||||
Function / homology | Function and homology information | |||||||||
Biological species | Aequorea victoria (jellyfish) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.642 Å | |||||||||
Authors | Nakatani, T. / Yasui, N. / Yamashita, A. | |||||||||
Funding support | Japan, 2items
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Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2019 Title: Specific modification at the C-terminal lysine residue of the green fluorescent protein variant, GFPuv, expressed in Escherichia coli. Authors: Nakatani, T. / Yasui, N. / Tamura, I. / Yamashita, A. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6ir6.cif.gz | 113.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6ir6.ent.gz | 85.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6ir6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ir/6ir6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ir/6ir6 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6ir7C 1b9cS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 26811.100 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: Q80R, F99S, M153T, V163A, A206K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Aequorea victoria (jellyfish) / Gene: GFP / Plasmid: pET25b Production host: Escherichia coli BL21-Gold(DE3)pLysS AG (bacteria) Strain (production host): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / References: UniProt: P42212 | ||||
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#2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | RESIDUE THR 65 HAS BEEN MUTATED TO SER 65. RESIDUES SER 65, TYR 66 AND GLY 67 CONSTITUTE THE ...RESIDUE THR 65 HAS BEEN MUTATED TO SER 65. RESIDUES SER 65, TYR 66 AND GLY 67 CONSTITUTE | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.12 Å3/Da / Density % sol: 41.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 30%(w/v) PEG 1500, 3%(v/v) MPD, 0.2M Magnesium sulfate, 0.1M Sodium acetate/Acetic acid pH 5.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL41XU / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: May 21, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.64→50 Å / Num. obs: 26115 / % possible obs: 95.7 % / Redundancy: 3.2 % / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 27.4 |
Reflection shell | Resolution: 1.64→1.68 Å / Redundancy: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1282 / Rsym value: 0.517 / % possible all: 96.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1B9C Resolution: 1.642→35.946 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.72
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.642→35.946 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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