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Yorodumi- PDB-6hno: 17beta-hydroxysteroid dehydrogenase 14 variant S205 - mutant H93A -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6hno | |||||||||
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Title | 17beta-hydroxysteroid dehydrogenase 14 variant S205 - mutant H93A | |||||||||
Components | 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 14 | |||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / 17b-HSD14 / mutation / inhibition | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Estrogen biosynthesis / testosterone 17-beta-dehydrogenase (NADP+) activity / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)] activity / steroid catabolic process / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.68 Å | |||||||||
Authors | Bertoletti, N. / Heine, A. / Klebe, G. / Marchais-Oberwinkler, S. | |||||||||
Funding support | Germany, 2items
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Citation | Journal: J.Steroid Biochem.Mol.Biol. / Year: 2019 Title: Mutational and structural studies uncover crucial amino acids determining activity and stability of 17 beta-HSD14. Authors: Badran, M.J. / Bertoletti, N. / Keils, A. / Heine, A. / Klebe, G. / Marchais-Oberwinkler, S. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6hno.cif.gz | 150.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6hno.ent.gz | 119.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6hno.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hn/6hno ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hn/6hno | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6ffbC 6qckC 5icmS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 28601.650 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: H93A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HSD17B14, DHRS10, SDR3, SDR47C1, UNQ502/PRO474 / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / Variant (production host): pLysS References: UniProt: Q9BPX1, Oxidoreductases; Acting on the CH-OH group of donors; With NAD+ or NADP+ as acceptor |
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#2: Chemical | ChemComp-NAD / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.14 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: PEG 6000 20%; Hepes 0.1 M pH 7.00; DMSO 5% |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 0.9184 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 11, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9184 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.68→50 Å / Num. obs: 31576 / % possible obs: 97.5 % / Redundancy: 8.22 % / Biso Wilson estimate: 18.255 Å2 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 23.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.68→1.78 Å / Redundancy: 8.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.96 / Num. unique obs: 5144 / Rsym value: 0.502 / % possible all: 99.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5ICM Resolution: 1.68→30.02 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 19.41
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.68→30.02 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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