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- PDB-6hae: Crystal structure of [Fe]-hydrogenase (Hmd) from Methanococcus ae... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hae
タイトルCrystal structure of [Fe]-hydrogenase (Hmd) from Methanococcus aeolicus in complex with FeGP cofactor and methenyl-tetrahydromethanopterin (close form B)
要素5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / [Fe]-hydrogenase / catalytic cycle (触媒サイクル) / conformational rearrangement / Fe-guanylylpyridinol cofactor / methanogenesis (メタン生成経路) / hydride-transfer / tetrahydromethanopterin (テトラヒドロメタノプテリン) / C1-metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ / N5,N10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase activity / methanogenesis, from carbon dioxide / pyrroline-5-carboxylate reductase activity / L-proline biosynthetic process / one-carbon metabolic process
類似検索 - 分子機能
5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ / Hmd, C-terminal helical subdomain / Methenyltetrahydromethanopterin dehydrogenase, Hmd-type / H2-forming N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase, C-terminal / HMD, C-terminal domain superfamily / H2-forming N5,N10-methylene-tetrahydromethanopterin dehydrogenase / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily ...5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ / Hmd, C-terminal helical subdomain / Methenyltetrahydromethanopterin dehydrogenase, Hmd-type / H2-forming N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase, C-terminal / HMD, C-terminal domain superfamily / H2-forming N5,N10-methylene-tetrahydromethanopterin dehydrogenase / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Up-down Bundle / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E4M / iron-guanylyl pyridinol cofactor / : / THIOCYANATE ION / 5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Methanococcus aeolicus
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Huang, G. / Wagner, T. / Wodrich, M.D. / Ataka, K. / Bill, E. / Ermler, U. / Hu, X. / Shima, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Catal / 年: 2019
タイトル: The atomic-resolution crystal structure of activated [Fe]-hydrogenase
著者: Huang, G. / Wagner, T. / Wodrich, M.D. / Ataka, K. / Bill, E. / Ermler, U. / Hu, X. / Shima, S.
履歴
登録2018年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
K: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,26032
ポリマ－73,5692
非ポリマー4,69130
水10,665592
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Homolog proteins (PDB 4JJF) are known to make dimers
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14660 Å2
ΔGint-182 kcal/mol
Surface area23940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.015, 156.480, 53.654
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AK

#1: タンパク質 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / 5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ / H(2)-dependent methylene-H(4)MPT dehydrogenase / H(2)-forming N(5) / N(10)- ...H(2)-dependent methylene-H(4)MPT dehydrogenase / H(2)-forming N(5) / N(10)-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase / N(5) / N(10)-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase


分子量: 36784.562 Da / 分子数: 2 / 変異: wild-type / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: /
由来: (組換発現) Methanococcus aeolicus (strain ATCC BAA-1280 / DSM 17508 / OCM 812 / Nankai-3) (古細菌)
株: ATCC BAA-1280 / DSM 17508 / OCM 812 / Nankai-3 / 組織: / / Cell: / / 細胞株: / / 遺伝子: hmd, Maeo_1025 / 器官: / / Variant: / / プラスミド: pET-24b+ / 詳細 (発現宿主): / / Cell (発現宿主): / / 細胞株 (発現宿主): / / 器官 (発現宿主): / / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組織 (発現宿主): / / Variant (発現宿主): /
参照: UniProt: A6UVT1, 5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼ

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非ポリマー , 9種, 622分子

#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-E4M / 1-{4-[(6S,6aR,7R)-3-amino-6,7-dimethyl-1-oxo-1,2,5,6,6a,7-hexahydro-8H-imidazo[1,5-f]pteridin-10-ium-8-yl]phenyl}-1-deoxy-5-O-{5-O-[(S)-{[(1S)-1,3-dicarboxypropyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-alpha-D-ribofuranosyl}-D-ribitol


分子量: 787.685 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H44N6O16P
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン / チオシアン酸塩


分子量: 58.082 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#8: 化合物 ChemComp-FE9 / iron-guanylyl pyridinol cofactor


分子量: 686.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H23FeN6O13PS
#9: 化合物 ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 414.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 592 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.22 % / 解説: Transparent plate-shape crystals
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Crystallization of [Fe]-hydrogenase-methenyl-H4MPT+ complex was performed in an anaerobic tent with gas phase 100%N2 at room temperature under dark condition. The reconstituted [Fe]- ...詳細: Crystallization of [Fe]-hydrogenase-methenyl-H4MPT+ complex was performed in an anaerobic tent with gas phase 100%N2 at room temperature under dark condition. The reconstituted [Fe]-hydrogenase holoenzyme (50 mg/ml) was mixed with 10-mM methenyl-H4MPT+, both of which contained 10-mM MOPS/KOH pH 7.0. The final concentrations of [Fe]-hydrogenase and methenyl-H4MPT+ were 24 mg/ml and 3 mM, respectively. After incubating the mixture in this tent under dark condition for 5 min, the enzyme solution was centrifuged using MiniSpin-plus (Eppendorf) at 8000 rpm for 5 min by using centrifugal filters made of polyvinylidene fluoride (PVDF, Millipore). The crystallization solution contained 20 % w/v polyethylene glycol 3350, 200 mM sodium thiocyanate and 3% w/v 1,5-diaminopentane dihydrochloride with a ratio of protein mixture and crystallization reservoir of 0.7 ul / 0.7 ul drops (in 96 well-plates).
PH範囲: /
Temp details: The protein was crystallized at room temperature with about 3-4 degree of temperature variation

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99992 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→44.56 Å / Num. obs: 56771 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 26.94 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.135 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 1.133 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 6994 / CC1/2: 0.323 / Rpim(I) all: 0.627 / Rrim(I) all: 1.301 / % possible all: 85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6HAC

6hac


解像度: 1.85→44.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU R Cruickshank DPI: 0.216 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.141 / SU Rfree Blow DPI: 0.121 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.116
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 2804 4.94 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.163 56710 97.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8163 Å20 Å20 Å2
2---1.9962 Å20 Å2
3----1.8201 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.85→44.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5132 0 264 592 5988
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0110794HARMONIC6
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1119596HARMONIC6
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2446SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1657HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_it10794HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd19SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.83
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion12.5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion758SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12123SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2703 164 4.92 %
Rwork0.2198 3172 -
all0.2223 3336 -
obs--79.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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