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万見
- PDB-6g0j: Inactive Fe-PP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g0j
タイトルInactive Fe-PP1
要素Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Phosphatase (ホスファターゼ) / Iron (鉄) / oxidative stress (酸化ストレス) / cell cycle (細胞周期)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / グリコーゲン / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / myosin phosphatase activity ...regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / グリコーゲン / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / myosin phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / ribonucleoprotein complex binding / 脱リン酸化 / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / response to lead ion / 接着結合 / circadian regulation of gene expression / lung development / regulation of circadian rhythm / Circadian Clock / presynapse / perikaryon / 樹状突起スパイン / 細胞周期 / 細胞分裂 / glutamatergic synapse / 核小体 / extracellular exosome / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like ...Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / リン酸塩 / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Salvi, F. / Barabas, O. / Koehn, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
ERC336567 ドイツ
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2018
タイトル: Effects of stably incorporated iron on protein phosphatase-1 structure and activity.
著者: Salvi, F. / Trebacz, M. / Kokot, T. / Hoermann, B. / Rios, P. / Barabas, O. / Koehn, M.
履歴
登録2018年3月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年1月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9646
ポリマ－37,6471
非ポリマー3175
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area11580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.622, 68.717, 127.901
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 37647.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Two cysteine residues are modeled as oxidized / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION / 鉄


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.15 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 28% w/v PEG 3350, 0.1 M TRIS-Cl,pH 8.0 RT, 1 M Lithium Chloride.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→46.81 Å / Num. obs: 19896 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.545 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1662 / CC1/2: 0.806 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0218精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MOV

4mov


解像度: 2.1→46.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 5.442 / SU ML: 0.135 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.181 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2364 963 4.8 %RANDOM
Rwork0.20107 ---
obs0.20281 18919 96.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 36.462 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.36 Å20 Å2
3---1.76 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.1→46.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2261 0 9 114 2384
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0192317
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022100
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6491.9673135
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87734851
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.55285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.82323.727110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.02615376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8351515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2342
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022582
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02501
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.943.5741146
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9373.5721145
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1375.3491429
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1365.351430
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7533.8641171
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.7553.8681168
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.6965.6721701
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.07742.1082597
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.06342.0422583
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 75 -
Rwork0.315 1425 -
obs--98.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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