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- PDB-6fm2: CARP domain of mouse cyclase-associated protein 1 (CAP1) bound to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fm2
タイトルCARP domain of mouse cyclase-associated protein 1 (CAP1) bound to ADP-actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Adenylyl cyclase-associated protein 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / Complex / Actin Cytoskeleton (マイクロフィラメント) / Nucleotide Exchange / Actin Turnover
機能・相同性
機能・相同性情報


ameboidal-type cell migration / cytoskeletal motor activator activity / cortical actin cytoskeleton / tropomyosin binding / mesenchyme migration / myosin heavy chain binding / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly ...ameboidal-type cell migration / cytoskeletal motor activator activity / cortical actin cytoskeleton / tropomyosin binding / mesenchyme migration / myosin heavy chain binding / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / adenylate cyclase binding / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / Neutrophil degranulation / cAMP-mediated signaling / receptor-mediated endocytosis / filopodium / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell morphogenesis / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / CAP N-terminal conserved motif / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal / Adenylate cyclase associated (CAP) C terminal ...Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / CAP N-terminal conserved motif / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal / Adenylate cyclase associated (CAP) C terminal / Pectate Lyase C-like - #70 / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal superfamily / CARP motif / Domain in CAPs (cyclase-associated proteins) and X-linked retinitis pigmentosa 2 gene product. / C-CAP/cofactor C-like domain / C-CAP/cofactor C-like domain profile. / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Pectate Lyase C-like / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / 3 Solenoid / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Adenylyl cyclase-associated protein 1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kotila, T.M. / Kogan, K. / Lappalainen, P.
資金援助 フィンランド, 米国, 5件
組織認可番号国
Academy of Finland272130 フィンランド
Academy of Finland307415 フィンランド
European Research Council290974 フィンランド
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01 GM063691 米国
National Science Foundation (United States)DMR-1420382 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis of actin monomer re-charging by cyclase-associated protein.
著者: Kotila, T. / Kogan, K. / Enkavi, G. / Guo, S. / Vattulainen, I. / Goode, B.L. / Lappalainen, P.
履歴
登録2018年1月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support ...database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Adenylyl cyclase-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8464
ポリマ－59,3952
非ポリマー4522
水1,42379
1
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Adenylyl cyclase-associated protein 1
ヘテロ分子

A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Adenylyl cyclase-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,6928
ポリマ－118,7894
非ポリマー9034
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
Buried area12640 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area40830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.833, 73.833, 453.377
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Plasmid details: Pel-Freez / 組織: Muscle骨格筋 / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Adenylyl cyclase-associated protein 1 / CAP 1


分子量: 17519.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cap1, Cap / プラスミド: pPL974 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P40124
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl, 0.2 M LiCl, 20% (w/v) PEG8000 / PH範囲: 8.0-8.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→45.34 Å / Num. obs: 19109 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 94.21 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.087 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 1.371 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 2749 / CC1/2: 0.777 / Rpim(I) all: 0.585 / Rrim(I) all: 1.494 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
BALBES位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1k4z, 3tpq

1k4z

3tpq


解像度: 2.8→39.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.734 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.42 / SU Rfree Blow DPI: 0.318 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.31
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 912 4.8 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.186 18983 98.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 128.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--21.7511 Å20 Å20 Å2
2---21.7511 Å20 Å2
3---43.5022 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.38 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→39.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4110 0 39 79 4228
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014229HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.225737HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1486SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes109HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes618HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4229HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.86
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.62
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion576SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4904SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 138 5.04 %
Rwork0.237 2600 -
all0.243 2738 -
obs--99.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5144-2.2069-1.49461.21820.79835.0285-0.77190.5988-0.7004-0.2599-0.24220.37710.9768-0.52411.01410.65450.09290.239-0.8977-0.1037-0.608-33.15867.50329.1121
25.333-5.9214-7.49174.51391.498611.9664-0.98230.664-0.50350.00880.51320.57990.498-1.36410.46911.10290.2736-0.5167-0.4753-0.0126-0.2995-44.767631.431311.2
39.0463-7.43748.17142.3486-3.45858.7953-0.0560.67270.3199-0.30210.0109-1.0843-0.35790.39470.0450.82850.0767-0.1122-0.65120.0566-0.7196-33.941326.80774.6654
41.6697-1.7719-0.71964.84330.31486.5838-0.7210.4262-0.4969-0.64820.08350.63410.089-0.89580.63750.48910.10710.0276-0.6733-0.1031-0.5378-38.436113.374913.3157
50.11771.1881-1.19871.80680.23522.896-0.8389-0.138-0.5976-0.34540.13860.21061.16080.01240.70030.3570.31780.3929-0.84710.0704-0.5476-28.7837.122323.8142
63.15870.47-3.53895.4026-0.72466.9385-0.0515-0.57430.1978-0.86240.4035-0.4151-1.32621.0116-0.3520.4-0.00230.4102-0.7644-0.0089-0.6483-12.142822.61766.3785
71.9899-0.0364-13.60955.60354.39870.0061-0.085-0.0570.2874-0.0240.2385-0.630.01780.7924-0.15350.4129-0.21450.49140.3153-0.0142-0.15995.433518.85132.9478
81.91941.6827-2.67051.3032-0.11828.2334-0.6454-0.5652-0.4262-0.45910.271-0.60960.27141.88530.37440.15110.44830.4235-0.45740.0907-0.5608-7.915911.940516.6488
94.6741-0.0215-0.35281.61080.73194.7306-0.3696-0.1184-1.0905-0.1925-0.32090.37761.1191-0.85990.69050.50890.05240.4269-1.04820.0047-0.561-36.7180.212621.6919
10-3.69193.4576-1.50615.22313.93243.72140.4312-0.069-0.2489-0.4758-0.80980.44330.2909-1.11050.37860.97510.36320.7319-0.86740.3321-0.2147-37.6273-7.540640.6596
115.2832-2.430924.18240.02994.3794-0.6325-0.4558-0.49650.6316-0.00630.11281.8223-0.14090.63880.62530.6520.6395-0.69330.3625-0.479-32.138-2.301745.1177
125.96360.0064-9.1422-0.63233.26861.93130.0125-0.3108-0.309-0.0512-0.3783-0.1721.1576-0.60750.36580.54850.8660.4925-0.23020.3977-0.5007-28.57243.782546.027
13-1.8980.3457-10.142111.2904-0.51250.1780.0998-0.31660.47310.1151-0.31460.2038-0.2385-0.50580.21480.17150.41360.2909-0.53880.0223-0.3936-37.20699.741240.8973
142.36170.5130.86673.6697-1.07810.1541-0.1164-0.601-0.4805-0.1769-0.60270.15741.12880.67870.7192-0.03350.74820.2149-0.35680.252-0.608-27.728412.122846.1279
15-0.10521.55010.87043.00686.707210.9278-0.0347-0.50950.00060.34810.0741-0.52-0.30310.9176-0.0394-0.13880.77370.1176-0.10370.23-0.6381-25.591818.18754.1024
1611.75091.0610.48699.80817.82230-0.2483-0.77230.27860.0080.7396-0.3237-0.68530.4104-0.49130.29170.3868-0.1914-0.6209-0.0561-0.5303-28.074833.457134.3243
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|5 - A|36 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|37 - A|53 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|54 - A|68 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|69 - A|107 }
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|108 - A|175 }
6X-RAY DIFFRACTION6{ A|176 - A|224 }
7X-RAY DIFFRACTION7{ A|225 - A|237 }
8X-RAY DIFFRACTION8{ A|238 - A|334 }
9X-RAY DIFFRACTION9{ A|335 - A|375 }
10X-RAY DIFFRACTION10{ B|317 - B|333 }
11X-RAY DIFFRACTION11{ B|334 - B|374 }
12X-RAY DIFFRACTION12{ B|375 - B|388 }
13X-RAY DIFFRACTION13{ B|389 - B|394 }
14X-RAY DIFFRACTION14{ B|395 - B|436 }
15X-RAY DIFFRACTION15{ B|437 - B|455 }
16X-RAY DIFFRACTION16{ B|456 - B|473 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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