+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6fjm | ||||||
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Title | tubulin-Disorazole Z complex | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE | ||||||
Function / homology | Function and homology information tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / cellular response to interleukin-4 / tubulin binding / spindle microtubule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / cellular response to interleukin-4 / tubulin binding / spindle microtubule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle / nervous system development / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) Gallus gallus (chicken) Bos taurus (cattle) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Menchon, G. / Prota, A.E. / Lucena Agell, D. / Bucher, P. / Jansen, R. / Irschik, H. / Mueller, R. / Paterson, I. / Diaz, J.F. / Altmann, K.-H. / Steinmetz, M.O. | ||||||
Funding support | Switzerland, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2018 Title: A fluorescence anisotropy assay to discover and characterize ligands targeting the maytansine site of tubulin. Authors: Menchon, G. / Prota, A.E. / Lucena-Agell, D. / Bucher, P. / Jansen, R. / Irschik, H. / Muller, R. / Paterson, I. / Diaz, J.F. / Altmann, K.H. / Steinmetz, M.O. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6fjm.cif.gz | 927.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6fjm.ent.gz | 761.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6fjm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fj/6fjm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fj/6fjm | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6fiiC 6fjfC 4i4tS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / Organ: Brain / References: UniProt: P81947 #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / Organ: Brain / References: UniProt: Q6B856 #3: Protein | | Mass: 16844.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Stmn4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P63043 #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Gallus gallus (chicken) / Gene: TTL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: E1BQ43 |
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-Non-polymers , 8 types, 870 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | ChemComp-CA / #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-MES / | #10: Chemical | ChemComp-DKN / | #11: Chemical | ChemComp-ACP / | #12: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.83 Å3/Da / Density % sol: 56.56 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.7 Details: 10 % PEG 4k, 16 % glycerol, 30 mM MgCl2, 30 mM CaCl2, and 100 mM 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid/imidazole |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1.00004 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 17, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00004 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→55.974 Å / Num. obs: 172635 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 46.1 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rrim(I) all: 0.107 / Net I/σ(I): 18.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.15 Å / Redundancy: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 3.126 / Mean I/σ(I) obs: 0.68 / CC1/2: 0.243 / Rrim(I) all: 3.354 / % possible all: 99.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 4I4T Resolution: 2.1→55.974 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.76
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→55.974 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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