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- PDB-6fij: Structure of the loading/condensing region (SAT-KS-MAT) of the ce... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fij
タイトルStructure of the loading/condensing region (SAT-KS-MAT) of the cercosporin fungal non-reducing polyketide synthase (NR-PKS) CTB1
要素Polyketide synthaseポリケチド合成酵素
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) / NR-PKS / PKS / iPKS / iterative PKS / non-reducing / SAT / starter acyl / condensing / loading / polyketide (ポリケチド) / fungal (菌類)
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / fatty acid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Polyketide product template domain / Polyketide synthase, thioesterase domain / チオエステル加水分解酵素 / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / チオエステル加水分解酵素 / Thioesterase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding ...Polyketide product template domain / Polyketide synthase, thioesterase domain / チオエステル加水分解酵素 / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / チオエステル加水分解酵素 / Thioesterase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Non-reducing polyketide synthase CTB1
類似検索 - 構成要素
生物種Cercospora nicotianae (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Herbst, D.A. / Jakob, R.P. / Townsend, C.A. / Maier, T.
資金援助 スイス, 米国, 5件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation159696 スイス
Swiss National Science Foundation145023 スイス
Swiss National Science Foundation164074 スイス
Swiss National Science Foundation138262 スイス
National Institutes of HealthES001670 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2018
タイトル: The structural organization of substrate loading in iterative polyketide synthases.
著者: Dominik A Herbst / Callie R Huitt-Roehl / Roman P Jakob / Jacob M Kravetz / Philip A Storm / Jamie R Alley / Craig A Townsend / Timm Maier /
要旨: Polyketide synthases (PKSs) are microbial multienzymes for the biosynthesis of biologically potent secondary metabolites. Polyketide production is initiated by the loading of a starter unit onto an ...Polyketide synthases (PKSs) are microbial multienzymes for the biosynthesis of biologically potent secondary metabolites. Polyketide production is initiated by the loading of a starter unit onto an integral acyl carrier protein (ACP) and its subsequent transfer to the ketosynthase (KS). Initial substrate loading is achieved either by multidomain loading modules or by the integration of designated loading domains, such as starter unit acyltransferases (SAT), whose structural integration into PKS remains unresolved. A crystal structure of the loading/condensing region of the nonreducing PKS CTB1 demonstrates the ordered insertion of a pseudodimeric SAT into the condensing region, which is aided by the SAT-KS linker. Cryo-electron microscopy of the post-loading state trapped by mechanism-based crosslinking of ACP to KS reveals asymmetry across the CTB1 loading/-condensing region, in accord with preferential 1:2 binding stoichiometry. These results are critical for re-engineering the loading step in polyketide biosynthesis and support functional relevance of asymmetric conformations of PKSs.
履歴
登録2018年1月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / refine / Item: _citation.year / _refine.details
改定 1.22018年4月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _citation.journal_abbrev ..._chem_comp.name / _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
改定 1.32018年4月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _citation.journal_volume ..._chem_comp.name / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyketide synthase
B: Polyketide synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)281,71418
ポリマ－280,6062
非ポリマー1,10816
水6,341352
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Gel filtration, cryoEM, structure homology (all PKS are dimers)
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17530 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area89630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.050, 230.200, 253.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1407-

MG

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Polyketide synthase / ポリケチド合成酵素


分子量: 140303.062 Da / 分子数: 2 / 変異: T321A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cercospora nicotianae (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6DQW3

-
非ポリマー , 5種, 368分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT / ジチオトレイトール


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H10O2S2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.32 % / 解説: plate-like
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M MgCl2 0.1 M Bis-Tris Propane pH 6.5 18% (v/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→126.915 Å / Num. obs: 79860 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 60.9 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.212 / Net I/σ(I): 10.13
反射 シェル解像度: 2.77→2.84 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 1.938 / Mean I/σ(I) obs: 1.03 / Num. unique obs: 5448 / CC1/2: 0.433 / % possible all: 91.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HG4, 4RO5

2hg4

4ro5


解像度: 2.77→63.45 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.1 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: UNIDENTIFIED DIFFERENCE DENSITY AROUND THE ACTIVE SITE RESIDUES C553 AND C119, POSSIBLY DUE TO PARTIAL ACYLATION OR OXIDATION. THE DIFFERENCE DENSITY IN THE REGION AROUND RESIDUES 651 TO 661 ...詳細: UNIDENTIFIED DIFFERENCE DENSITY AROUND THE ACTIVE SITE RESIDUES C553 AND C119, POSSIBLY DUE TO PARTIAL ACYLATION OR OXIDATION. THE DIFFERENCE DENSITY IN THE REGION AROUND RESIDUES 651 TO 661 INDICATES MULTIPLE DIFFERENT MAIN CHAIN CONFORMATION, WHEREAS ONLY ONE COULD ME MODELLED. BASED ON OBSERVED B-FACTORS AND THE FACT THAT CRYSTALLIZATION WAS CARRIED OUT IN THE PRESENCE OF 0.3M MG(2+) SOME SURFACE WATERS MIGHT ALSO REPRESENT PARTIALLY OCCUPIED HYDRATED MAGNESIUM IONS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2405 3916 4.91 %
Rwork0.2052 --
obs0.2069 79812 99.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.77→63.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19291 0 69 352 19712
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00219940
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.49627153
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.92512022
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043085
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033570
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7698-2.80360.45421320.46262366X-RAY DIFFRACTION89
2.8036-2.83910.43971270.40512551X-RAY DIFFRACTION93
2.8391-2.87640.37671250.36732608X-RAY DIFFRACTION96
2.8764-2.91580.3661290.35362699X-RAY DIFFRACTION99
2.9158-2.95750.3861250.3222707X-RAY DIFFRACTION99
2.9575-3.00160.30451430.30392673X-RAY DIFFRACTION100
3.0016-3.04850.32491400.28642698X-RAY DIFFRACTION100
3.0485-3.09850.33331410.28472742X-RAY DIFFRACTION100
3.0985-3.15190.32091420.27572694X-RAY DIFFRACTION100
3.1519-3.20920.35121440.2692705X-RAY DIFFRACTION100
3.2092-3.2710.30811420.2582721X-RAY DIFFRACTION100
3.271-3.33770.30091400.25382688X-RAY DIFFRACTION100
3.3377-3.41030.28561220.24452721X-RAY DIFFRACTION100
3.4103-3.48960.25521450.22822754X-RAY DIFFRACTION100
3.4896-3.57690.2351450.21492686X-RAY DIFFRACTION100
3.5769-3.67360.23821530.21192714X-RAY DIFFRACTION100
3.6736-3.78170.23971540.19032719X-RAY DIFFRACTION100
3.7817-3.90370.19931310.19352732X-RAY DIFFRACTION100
3.9037-4.04320.22721370.17792732X-RAY DIFFRACTION100
4.0432-4.20510.20671450.17492731X-RAY DIFFRACTION100
4.2051-4.39640.23641540.15492730X-RAY DIFFRACTION100
4.3964-4.62810.18141380.15292746X-RAY DIFFRACTION100
4.6281-4.9180.17181490.1492756X-RAY DIFFRACTION100
4.918-5.29750.17761350.162761X-RAY DIFFRACTION100
5.2975-5.83030.21561500.17562749X-RAY DIFFRACTION100
5.8303-6.67320.21071440.18422796X-RAY DIFFRACTION100
6.6732-8.40440.20031360.16752814X-RAY DIFFRACTION100
8.4044-63.46660.23091480.192903X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.23050.05160.0682.5314-0.80640.57560.0381-0.05390.13420.0927-0.01260.3934-0.0409-0.027-0.04280.5078-0.11810.00210.5741-0.08190.5185-6.268185.6464-22.2192
21.76550.82840.22152.66640.35661.35160.2133-0.27880.37460.4609-0.16840.1906-0.11410.1333-0.04770.4688-0.10590.02190.4324-0.00980.3535-2.719548.3417-7.6392
32.38190.61641.20240.54220.19841.14190.1742-0.28660.05550.0945-0.12310.24640.1814-0.2935-0.04940.4609-0.0506-0.01340.43890.01290.5061-43.376426.2176-29.1474
42.05591.01960.6411.98460.93592.2877-0.07810.08110.2811-0.00720.0838-0.0026-0.29880.2446-0.01790.4555-0.0457-0.16650.44180.03830.6883-33.083158.356-50.3213
51.25510.34040.34191.09770.17740.90350.02470.1637-0.0968-0.1140.0233-0.05450.08470.0276-0.05890.3357-0.0063-0.02950.4102-0.00720.268710.873646.3087-35.6
60.48190.25440.13243.00080.25710.1008-0.04420.09520.10290.20350.0265-0.6904-0.1190.20670.01270.5035-0.0987-0.09890.59180.06820.575734.380991.4807-25.4051
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 441 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 442 through 805 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 806 through 1288 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 5 through 337 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 338 through 823 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 824 through 1288 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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