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- PDB-6f02: Crystal structure of human glycosylated kallistatin at 3.0 Angstr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f02
タイトルCrystal structure of human glycosylated kallistatin at 3.0 Angstrom resolution
要素Kallistatin
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Serine protease inhibitor (セルピン) / kallilrein / protease (プロテアーゼ) / inhibitor (酵素阻害剤) / heparin (ヘパリン)
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet dense granule lumen / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Platelet degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / セルピン / Serpin domain / セルピン ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / セルピン / Serpin domain / セルピン / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Zhou, A. / Ma, L.
資金援助 英国, 中国, 2件
組織認可番号国
British Heart Foundation 英国
NSFC81572090 中国
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human Kallistatin
著者: Zhou, A. / Ma, L.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of human native Kallistatin
著者: zhou, A. / Ma, L.
履歴
登録2017年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kallistatin
C: Kallistatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9488
ポリマ－89,1912
非ポリマー2,7586
水362
1
A: Kallistatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0613
ポリマ－44,5951
非ポリマー1,4652
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Kallistatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8875
ポリマ－44,5951
非ポリマー1,2924
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)138.020, 138.020, 157.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Kallistatin / / Kallikrein inhibitor / Peptidase inhibitor 4 / PI-4 / Serpin A4


分子量: 44595.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: human Kallistatin was expressed in HEK293 cells with a His6-Tag at the C-terminus
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SERPINA4, KST, PI4 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29622
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6) ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpb1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1b_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpb1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1b_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: PEG3350, Salt

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→104.15 Å / Num. obs: 29350 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 5.7 % / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 3→3.18 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.963 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 4755 / CC1/2: 0.717 / Rpim(I) all: 0.548 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QLP

1qlp


解像度: 3→104.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.871 / SU B: 51.794 / SU ML: 0.385 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.051 / ESU R Free: 0.406 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27551 1430 4.9 %RANDOM
Rwork0.23362 ---
obs0.2357 27826 93.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 86.632 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.74 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.74 Å2-0 Å2
3----3.47 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3→104.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6017 0 181 2 6200
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0196374
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025926
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1571.9938653
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.835313769
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0575743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.73423.441279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.56151086
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4671534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21003
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216806
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021326
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7895.2342981
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7895.2332980
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.467.8463721
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.467.8473722
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.6575.3573392
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.6555.3573392
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.2498.0224933
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.99359.1666489
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.99359.1666489
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 106 -
Rwork0.378 2054 -
obs--96.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.47870.4408-0.57880.9787-0.81551.71460.03440.0247-0.0180.0616-0.0561-0.0656-0.0177-0.00620.02170.5584-0.0036-0.05570.4382-0.02850.064841.5246135.924831.5043
20.6119-0.2674-0.47011.06811.30992.17130.03170.0231-0.0314-0.0922-0.007-0.0862-0.189-0.1243-0.02480.726-0.0042-0.0540.43860.0460.032446.318177.236833.3988
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A46 - 1008
2X-RAY DIFFRACTION2C45 - 508

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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