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- PDB-6ew9: CRYSTAL STRUCTURE OF DEGS STRESS SENSOR PROTEASE IN COMPLEX WITH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ew9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF DEGS STRESS SENSOR PROTEASE IN COMPLEX WITH ACTIVATING DNRLGLVYQF PEPTIDE
要素
  • DNRLGLVYQF PEPTIDE
  • Serine endoprotease DegS
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / PROTEASE (プロテアーゼ) / STRESS-SENSOR / PDZ / PERIPLASM (ペリプラズム) / SERINE PROTEIASE / ACTIVATOR PEPTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / cellular response to misfolded protein / serine-type peptidase activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, DegS / PDZドメイン / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / トリプシン ...Peptidase S1C, DegS / PDZドメイン / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Serine endoprotease DegS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Vetter, I.R. / Porfetye, A.T. / Stege, P.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationCRC1093 ドイツ
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2018
タイトル: Identification of Noncatalytic Lysine Residues from Allosteric Circuits via Covalent Probes.
著者: Bongard, J. / Lorenz, M. / Vetter, I.R. / Stege, P. / Porfetye, A.T. / Schmitz, A.L. / Kaschani, F. / Wolf, A. / Koch, U. / Nussbaumer, P. / Klebl, B. / Kaiser, M. / Ehrmann, M.
履歴
登録2017年11月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22018年11月7日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn
Item: _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine endoprotease DegS
B: Serine endoprotease DegS
C: Serine endoprotease DegS
P: DNRLGLVYQF PEPTIDE
Q: DNRLGLVYQF PEPTIDE
R: DNRLGLVYQF PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,90315
ポリマ－103,4766
非ポリマー4279
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10740 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area38490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.600, 53.650, 132.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.800, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

#1: タンパク質 Serine endoprotease DegS / Site-1 protease DegS / S1P protease DegS / Site-1-type intramembrane protease


分子量: 33266.633 Da / 分子数: 3 / 断片: PROTEASE AND PDZ DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: degS, hhoB, htrH, b3235, JW3204 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Codon +RIL / 参照: UniProt: P0AEE3, peptidase Do
#2: タンパク質・ペプチド DNRLGLVYQF PEPTIDE


分子量: 1225.374 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 14.4% PEG 8000, 160 mM CaAc, 80 mM Na-cacodylate pH 6.5, 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→129.699 Å / Num. obs: 50358 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.72 % / Biso Wilson estimate: 45.998 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.162 / Rrim(I) all: 0.175 / Net I/σ(I): 8.13
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.2-2.266.591.4930.9436801.6299.6
2.26-2.321.3011.1136251.41799.8
2.32-2.391.1631.3135061.25699.9
2.39-2.461.0021.634051.08199.9
2.46-2.540.8241.9533230.8999.8
2.54-2.630.672.432030.72499.8
2.63-2.730.5552.8330610.60299.8
2.73-2.840.4563.4629770.49899.9
2.84-2.970.344.9328650.36799.8
2.97-3.110.2626.627320.28399.5
3.11-3.280.2098.225740.22699.9
3.28-3.480.1510.7924840.16299.8
3.48-3.720.11813.0523130.12999.7
3.72-4.020.09716.9921630.10599.5
4.02-4.40.07222.6619900.07899.4
4.4-4.920.06324.8518300.06999.7
4.92-5.680.07321.2115850.0899.5
5.68-6.960.07123.0713610.07799.1
6.96-9.840.04830.2810690.05299.1
9.840.03338.666120.03797.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→43.382 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2731 2518 5.01 %
Rwork0.2256 --
obs0.228 50307 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 102.25 Å2 / Biso mean: 52.6065 Å2 / Biso min: 23.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→43.382 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6819 0 15 80 6914
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2001-2.24250.39931390.351126442783100
2.2425-2.28820.36571360.335526152751100
2.2882-2.3380.36051380.313226352773100
2.338-2.39240.39431380.309926332771100
2.3924-2.45220.33981410.296426442785100
2.4522-2.51850.34981380.284126052743100
2.5185-2.59260.31721390.266126522791100
2.5926-2.67630.3761390.270526712810100
2.6763-2.77190.31551370.255226132750100
2.7719-2.88280.29091420.247426692811100
2.8828-3.0140.27621400.24226372777100
3.014-3.17290.28311420.238226542796100
3.1729-3.37160.30941380.234926502788100
3.3716-3.63180.26831400.219526762816100
3.6318-3.99710.26471400.206426562796100
3.9971-4.57490.21381410.173326732814100
4.5749-5.76180.21361410.188126922833100
5.7618-43.39020.23311490.19692770291999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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