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- PDB-6es0: Crystal structure of the kinase domain of human RIPK2 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6es0
タイトルCrystal structure of the kinase domain of human RIPK2 in complex with the activation loop targeting inhibitor CS-R35
要素Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Kinase Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


response to interleukin-18 / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / toll-like receptor 2 signaling pathway / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of T-helper 1 type immune response / positive regulation of xenophagy / LIM domain binding / xenophagy / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation ...response to interleukin-18 / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / toll-like receptor 2 signaling pathway / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of T-helper 1 type immune response / positive regulation of xenophagy / LIM domain binding / xenophagy / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to muramyl dipeptide / caspase binding / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / CARD domain binding / JUN kinase kinase kinase activity / cellular response to peptidoglycan / response to interleukin-12 / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / activation of cysteine-type endopeptidase activity / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of macrophage cytokine production / toll-like receptor 4 signaling pathway / response to exogenous dsRNA / cellular response to lipoteichoic acid / positive regulation of interferon-alpha production / canonical NF-kappaB signal transduction / signaling adaptor activity / positive regulation of chemokine production / JNK cascade / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / p75NTR recruits signalling complexes / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interferon-beta production / response to interleukin-1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of protein ubiquitination / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / non-specific protein-tyrosine kinase / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / NOD1/2 Signaling Pathway / protein homooligomerization / cytokine-mediated signaling pathway / Interleukin-1 signaling / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / Ovarian tumor domain proteases / Downstream TCR signaling / positive regulation of protein binding / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / 獲得免疫系 / vesicle / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / 細胞骨格 / non-specific serine/threonine protein kinase / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 炎症 / positive regulation of apoptotic process / リン酸化 / signaling receptor binding / protein serine kinase activity / 自然免疫系 / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / 小胞体 / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / RIP2, CARD domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / RIP2, CARD domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BW8 / Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Pinkas, D.M. / Bufton, J.C. / Suebsuwong, C. / Ray, S.S. / Dai, B. / Newman, J.A. / Burgess-Brown, N.A. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Pinkas, D.M. / Bufton, J.C. / Suebsuwong, C. / Ray, S.S. / Dai, B. / Newman, J.A. / Burgess-Brown, N.A. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Degterev, A. / Cuny, G.D. / Bullock, A.N.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2018
タイトル: Activation loop targeting strategy for design of receptor-interacting protein kinase 2 (RIPK2) inhibitors.
著者: Suebsuwong, C. / Pinkas, D.M. / Ray, S.S. / Bufton, J.C. / Dai, B. / Bullock, A.N. / Degterev, A. / Cuny, G.D.
履歴
登録2017年10月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
B: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,7494
ポリマ－72,7722
非ポリマー9772
水3,513195
1
A: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8742
ポリマ－36,3861
非ポリマー4881
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8742
ポリマ－36,3861
非ポリマー4881
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.980, 83.740, 139.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / CARD-containing interleukin-1 beta-converting enzyme-associated kinase / CARD-containing IL-1 beta ...CARD-containing interleukin-1 beta-converting enzyme-associated kinase / CARD-containing IL-1 beta ICE-kinase / RIP-like-interacting CLARP kinase / Receptor-interacting protein 2 / RIP-2 / Tyrosine-protein kinase RIPK2


分子量: 36385.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: RIPK2, CARDIAK, RICK, RIP2, UNQ277/PRO314/PRO34092
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43353, non-specific serine/threonine protein kinase, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-BW8 / 2-[2-fluoranyl-4-[[2-fluoranyl-4-[2-(methylcarbamoyl)pyridin-4-yl]oxy-phenyl]carbamoylamino]phenyl]sulfanylethanoic acid


分子量: 488.464 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H18F2N4O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% PEG Smear Low -- 0.1M MES pH 6.5 -- 0.05M magnesium acetate -- 0.05M magnesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→71.74 Å / Num. obs: 29591 / % possible obs: 99.41 % / 冗長度: 4.6 % / Net I/σ(I): 16.05

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
X-Areaデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4C8B

4c8b


解像度: 2.38→71.74 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 25.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2576 1480 5 %
Rwork0.2135 --
obs0.2157 29588 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→71.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4638 0 68 195 4901
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024834
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5816579
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2492883
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043728
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004835
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.38-2.45690.3511330.29222509X-RAY DIFFRACTION100
2.4569-2.54470.31721320.27292523X-RAY DIFFRACTION100
2.5447-2.64660.32631320.27152498X-RAY DIFFRACTION100
2.6466-2.7670.33611320.26532537X-RAY DIFFRACTION99
2.767-2.91290.31481340.24442537X-RAY DIFFRACTION99
2.9129-3.09540.28771350.23592543X-RAY DIFFRACTION99
3.0954-3.33440.24881320.21342522X-RAY DIFFRACTION99
3.3344-3.66990.24131340.19022560X-RAY DIFFRACTION100
3.6699-4.20090.23741350.17722562X-RAY DIFFRACTION99
4.2009-5.29250.20311380.17162603X-RAY DIFFRACTION99
5.2925-71.77520.22761430.20852714X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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