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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6e8m | ||||||
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タイトル | Legionella Longbeachae LeSH (Llo2327) bound to the human DnaJ-A1 pTyr381 peptide | ||||||
要素 |
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キーワード | PEPTIDE BINDING PROTEIN / Src homology 2 domain (SH2ドメイン) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of protein transport / negative regulation of nitrosative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / flagellated sperm motility / C3HC4-type RING finger domain binding / Tat protein binding / negative regulation of JUN kinase activity / protein localization to mitochondrion / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / low-density lipoprotein particle receptor binding / androgen receptor signaling pathway ...regulation of protein transport / negative regulation of nitrosative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / flagellated sperm motility / C3HC4-type RING finger domain binding / Tat protein binding / negative regulation of JUN kinase activity / protein localization to mitochondrion / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / low-density lipoprotein particle receptor binding / androgen receptor signaling pathway / ATPase activator activity / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / response to unfolded protein / negative regulation of protein ubiquitination / Hsp70 protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / G protein-coupled receptor binding / microtubule cytoskeleton / unfolded protein binding / フォールディング / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / 精子形成 / positive regulation of apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / ミトコンドリア / extracellular exosome / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Legionella longbeachae serogroup 1 Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å | ||||||
データ登録者 | Kaneko, T. / Li, S.S.C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018 タイトル: Identification and characterization of a large family of superbinding bacterial SH2 domains. 著者: Kaneko, T. / Stogios, P.J. / Ruan, X. / Voss, C. / Evdokimova, E. / Skarina, T. / Chung, A. / Liu, X. / Li, L. / Savchenko, A. / Ensminger, A.W. / Li, S.S. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6e8m.cif.gz | 100.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6e8m.ent.gz | 63.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6e8m.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e8/6e8m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e8/6e8m | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19771.869 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Legionella longbeachae serogroup 1 (strain NSW150) (バクテリア) 株: NSW150 / 遺伝子: LLO_2327 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3HJY4 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1698.532 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P31689 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.18 % |
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結晶化 | 温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: PEG3000, malic acid, Tris-HCl |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 114 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54 Å |
検出器 | タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年5月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.6→33.92 Å / Num. obs: 22071 / % possible obs: 90.3 % / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 22.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 24.9 |
反射 シェル | 解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.503 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique obs: 3192 / % possible all: 91.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6E8H 解像度: 1.61→24.21 Å / SU ML: 0.1863 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.8337
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 33.04 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.61→24.21 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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