[日本語] English
万見
- PDB-6czf: The structure of E. coli PurF in complex with ppGpp-Mg -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6czf
タイトルThe structure of E. coli PurF in complex with ppGpp-Mg
要素Amidophosphoribosyltransferaseアミドホスホリボシルトランスフェラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / PurF / ppGpp
機能・相同性
機能・相同性情報


アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / glutamine metabolic process / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / identical protein binding ...アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / glutamine metabolic process / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain ...アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.949 Å
データ登録者Wang, B. / Grant, R.A. / Laub, M.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM082899 米国
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2019
タイトル: Affinity-based capture and identification of protein effectors of the growth regulator ppGpp.
著者: Wang, B. / Dai, P. / Ding, D. / Del Rosario, A. / Grant, R.A. / Pentelute, B.L. / Laub, M.T.
履歴
登録2018年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.formula_weight
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Amidophosphoribosyltransferase
B: Amidophosphoribosyltransferase
C: Amidophosphoribosyltransferase
D: Amidophosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,1518
ポリマ－222,8964
非ポリマー1,2554
水6,846380
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18740 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area69750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.293, 115.339, 156.066
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Amidophosphoribosyltransferase / アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ / ATase / Glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase / GPATase


分子量: 55723.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: purF, b2312, JW2309 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AG16, アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-G4P / GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / guanosine tetraphosphate;ppGpp / ppGpp / Guanosine pentaphosphate


タイプ: RNA linking / 分子量: 603.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N5O17P4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 380 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Drops containing 2 uL of protein (25 mg.ml in 20 mM HEPES pH 7.4, 150 mM NaCl, 1 mM TCEP, 5 mM ppGpp, 15 mM MgCl2) were mixed with 2 uL of well solution (0.1 M HEPES pH 7.4, 24% PEG-3350, 4% isopropanol.)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.949→100 Å / Num. obs: 141205 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 41.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.094 / Χ2: 0.937 / Net I/σ(I): 4.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.95-1.985.11.49269030.5070.721.6620.44699
1.98-2.025.81.19469880.6830.5381.3130.44699.8
2.02-2.066.11.05869760.7330.4631.1570.461100
2.06-2.15.90.84369950.7960.3760.9250.47999.9
2.1-2.156.30.769970.8570.3020.7640.48899.9
2.15-2.26.90.59170200.9170.2430.640.514100
2.2-2.256.80.47569910.9280.1960.5150.523100
2.25-2.316.70.42770220.9470.1770.4630.55100
2.31-2.386.70.34469950.9650.1430.3730.597100
2.38-2.466.60.28370430.9720.1190.3080.62799.9
2.46-2.546.10.23270230.9770.1020.2540.70899.9
2.54-2.656.40.19770240.9860.0840.2140.774100
2.65-2.776.90.16270710.990.0660.1750.85299.9
2.77-2.916.80.13570600.9920.0560.1461.0299.9
2.91-3.16.70.11170550.9930.0460.1211.224100
3.1-3.336.20.09370930.9950.040.1011.49299.9
3.33-3.676.80.0871280.9960.0330.0871.787100
3.67-4.26.80.06771440.9970.0270.0721.99599.9
4.2-5.296.30.05572030.9980.0230.061.9399.8
5.29-1006.50.04874740.9980.0210.0521.43599.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ecj

1ecj


解像度: 1.949→48.642 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2409 1982 1.41 %
Rwork0.2163 --
obs0.2166 140744 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 120.42 Å2 / Biso mean: 52.1422 Å2 / Biso min: 23.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.949→48.642 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15577 0 192 380 16149
Biso mean--38.59 44.27 -
残基数----1985
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9491-1.99780.43091300.37649634976498
1.9978-2.05180.3361340.324598229956100
2.0518-2.11220.3271490.291298149963100
2.1122-2.18040.30881280.270698699997100
2.1804-2.25830.32911490.2638985810007100
2.2583-2.34870.29181470.26987210019100
2.3487-2.45560.31491410.2498990710048100
2.4556-2.58510.32251410.2487989110032100
2.5851-2.7470.2931400.243992110061100
2.747-2.95910.3071430.2385994610089100
2.9591-3.25680.2461430.2348996310106100
3.2568-3.7280.21371430.20281000410147100
3.728-4.69620.19041440.16911008710231100
4.6962-48.65750.19281500.1841101741032498

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る