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Yorodumi- PDB-6ca1: THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE W169Y MUTANT OF ALPHA-GLUCOSIDASE (G... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ca1 | ||||||
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Title | THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE W169Y MUTANT OF ALPHA-GLUCOSIDASE (GH 31) FROM RUMINOCOCCUS OBEUM ATCC 29174 in complex with miglitol | ||||||
Components | Glycosyl hydrolase, family 31Glycoside hydrolase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / structural genomics / PSI-Biology / protein structure initiative / midwest center for structural genomics / MCSG / ALPHA-GLUCOSIDASE / miglitol / Midwest Center for Macromolecular Research / MCMR | ||||||
Function / homology | Function and homology information Hydrolases; Glycosylases; Glycosidases, i.e. enzymes that hydrolyse O- and S-glycosyl compounds / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Blautia obeum ATCC 29174 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.95 Å | ||||||
Authors | Tan, K. / Tesar, C. / Jedrzejczak, R. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Macromolecular Research (MCMR) | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE W169Y MUTANT OF ALPHA-GLUCOSIDASE (GH 31) FROM RUMINOCOCCUS OBEUM ATCC 29174 in complex with miglitol Authors: Tan, K. / Tesar, C. / Jedrzejczak, R. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6ca1.cif.gz | 556.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6ca1.ent.gz | 454.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6ca1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ca/6ca1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ca/6ca1 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6ca3C 3n04S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 77449.461 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Blautia obeum ATCC 29174 (bacteria) / Gene: RUMOBE_03919 / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)magic References: UniProt: A5ZY13, Hydrolases; Glycosylases; Glycosidases, i.e. enzymes that hydrolyse O- and S-glycosyl compounds #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.2 Å3/Da / Density % sol: 44.22 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 / Details: 0.1M Bis-Tris, 25% (w/v) PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9792 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 7, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→32 Å / Num. obs: 93150 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 20.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.106 / Χ2: 1.017 / Net I/σ(I): 11.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→1.98 Å / Redundancy: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.424 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 4384 / CC1/2: 0.622 / Rpim(I) all: 0.424 / Rrim(I) all: 0.599 / Χ2: 0.783 / % possible all: 91.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3N04 Resolution: 1.95→31.545 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 22.22
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→31.545 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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