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万見
- PDB-6bxx: GYNGFG from low-complexity domain of hnRNPA1, residues 243-248 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bxx
タイトルGYNGFG from low-complexity domain of hnRNPA1, residues 243-248
要素hnRNPA1
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid (アミロイド) / LARKS (ヒバリ科) / Reversible-amyloid / low-complexity
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / pre-mRNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / 核外搬出シグナル / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing ...cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / pre-mRNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / 核外搬出シグナル / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing / intracellular non-membrane-bounded organelle / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / mRNA transport / cellular response to glucose starvation / localization / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / single-stranded DNA binding / amyloid fibril formation / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Hughes, M.P. / Rodriguez, J.A. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Gonen, T. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorAG-04812 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-0958111 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of low-complexity protein segments reveal kinked β sheets that assemble networks.
著者: Michael P Hughes / Michael R Sawaya / David R Boyer / Lukasz Goldschmidt / Jose A Rodriguez / Duilio Cascio / Lisa Chong / Tamir Gonen / David S Eisenberg /
要旨: Subcellular membraneless assemblies are a reinvigorated area of study in biology, with spirited scientific discussions on the forces between the low-complexity protein domains within these assemblies. ...Subcellular membraneless assemblies are a reinvigorated area of study in biology, with spirited scientific discussions on the forces between the low-complexity protein domains within these assemblies. To illuminate these forces, we determined the atomic structures of five segments from protein low-complexity domains associated with membraneless assemblies. Their common structural feature is the stacking of segments into kinked β sheets that pair into protofilaments. Unlike steric zippers of amyloid fibrils, the kinked sheets interact weakly through polar atoms and aromatic side chains. By computationally threading the human proteome on our kinked structures, we identified hundreds of low-complexity segments potentially capable of forming such interactions. These segments are found in proteins as diverse as RNA binders, nuclear pore proteins, and keratins, which are known to form networks and localize to membraneless assemblies.
履歴
登録2017年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hnRNPA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6141
ポリマ－6141
非ポリマー00
水724
1
A: hnRNPA1
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,13610
ポリマ－6,13610
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation3_545-x,y-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation3_535-x,y-3/2,-z+1/21
crystal symmetry operation3_565-x,y+3/2,-z+1/21
crystal symmetry operation3_575-x,y+5/2,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)16.606, 4.769, 40.973
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド hnRNPA1 /


分子量: 613.621 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 243-248 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide GYNGFG corresponding tosegment 243-248 of hnRNPA1
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09651*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶Mosaicity: 0.8 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M sodium cacodylate pH 6.5, 30% (v/v) MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→100 Å / Num. obs: 1269 / % possible obs: 78.9 % / 冗長度: 25.7 % / Biso Wilson estimate: 3.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Χ2: 1.091 / Net I/σ(I): 8.4 / Num. measured all: 32560
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.1-1.144.70.248410.948126.8
1.14-1.1810.70.271621.082138.5
1.18-1.2416.90.197791.2154.1
1.24-1.322.70.2011181.264183.7
1.3-1.3926.60.21541.028196.9
1.39-1.4931.40.1821531.22199.4
1.49-1.6428.50.1611480.951187.6
1.64-1.8832.80.1421431.049196
1.88-2.3728.40.1131791.097197.8
2.37-10024.90.11921.05199

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
DENZOデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.1→20.486 Å / SU ML: 0.03 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.56 / 位相誤差: 6.83
Rfactor反射数%反射
Rfree0.0865 123 9.87 %
Rwork0.0613 --
obs0.0638 1246 79.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 33.87 Å2 / Biso mean: 1.9357 Å2 / Biso min: 0.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.1→20.486 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数44 0 0 4 48
Biso mean---11.68 -
残基数----6
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01845
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.2259
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1693
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0119
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.06813
LS精密化 シェル解像度: 1.1003→20.49 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.0865 123 -
Rwork0.0613 1123 -
all-1246 -
obs--79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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