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- PDB-6ag4: Crystal structure of Ard1 N-terminal acetyltransferase H88A/E127A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ag4
タイトルCrystal structure of Ard1 N-terminal acetyltransferase H88A/E127A mutant from Sulfolobus solfataricus
要素N-alpha-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / NatA complex / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
N-acetyltransferase RimI/Ard1 / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / N-alpha-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus P2 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.256 Å
データ登録者Chang, Y.Y. / Hsu, C.H.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (Taiwan)103-2113-M-002 -009 -MY2 台湾
引用
ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2020
タイトル: Adaptation of thermophilic acetyltransferase to a water-mediated catalytic mechanism.
著者: Chang, Y.Y. / Hagawa, S. / Hsu, C.H.
#1: ジャーナル: SCI REP / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for Substrate-specific Acetylation of Nalpha-acetyltransferase Ard1 from Sulfolobus solfataricus
著者: Chang, Y.Y. / Hsu, C.H.
履歴
登録2018年8月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1234
ポリマ－20,1771
非ポリマー9463
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area8300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.335, 53.148, 74.505
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase / NAT / Amino-terminal acetyltransferase / N-terminal acetyltransferase


分子量: 20177.338 Da / 分子数: 1 / 変異: H88A, E127A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus P2 (古細菌)
株: P2 / 遺伝子: SsArd1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q980R9, N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略) / アセチルCoA


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.78 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.75M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate trihydrate, pH 4.2, 0.1M lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→30 Å / Num. obs: 8167 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 4.9 % / Net I/σ(I): 24.6
反射 シェル解像度: 2.25→2.36 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4R3K

4r3k


解像度: 2.256→27.967 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2285 817 10.01 %
Rwork0.1626 --
obs0.1692 8164 97.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.256→27.967 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1283 0 57 68 1408
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071373
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0221865
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.824505
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041201
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005228
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2556-2.39680.26491240.17341118X-RAY DIFFRACTION91
2.3968-2.58170.30421340.18971196X-RAY DIFFRACTION98
2.5817-2.84130.25241360.1921229X-RAY DIFFRACTION99
2.8413-3.25190.26351380.18221245X-RAY DIFFRACTION100
3.2519-4.0950.20221390.15051248X-RAY DIFFRACTION100
4.095-27.96880.19661460.14421311X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2793-1.4105-2.76595.85650.88856.4215-0.0278-0.80330.8939-0.21650.27270.0356-1.0487-0.7381-0.00150.36450.0733-0.05330.4485-0.0520.348-17.181211.81767.1846
23.93011.5506-1.7119.5754-4.28266.06510.2324-0.40750.18851.1636-0.5604-0.8815-0.35080.68880.27450.34140.0026-0.07730.3491-0.05570.3157-7.18333.858613.6134
31.82990.14930.47472.61920.2043.73430.0466-0.00480.07-0.02370.2218-0.34080.00660.1912-0.25420.27510.0005-0.01420.2615-0.04080.325-8.35671.48264.5234
42.2365-1.5717-1.2073.21071.65664.7531-0.0668-0.0293-0.14530.1892-0.10260.18150.4706-0.24140.0350.2467-0.0669-0.04950.23140.05460.2326-16.9778-5.85720.2713
53.1297-0.3315-2.31523.0577-0.43698.88760.070.32780.3473-0.44290.04190.4489-0.3596-0.3814-0.06880.29540.0417-0.0540.21090.01140.2914-18.95313.0979-2.4836
61.91290.333-1.03211.92060.77032.27650.07350.1608-0.0408-0.0863-0.18220.26180.0185-0.12440.09460.22140.0147-0.00470.2134-0.00450.2405-20.8386-10.78281.9029
73.5544-1.34250.16752.2534-0.51033.1048-0.2747-0.55080.0390.04340.2519-0.03390.2517-0.30810.0770.32390.04020.01190.23940.02460.2878-15.8457-15.31183.8881
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 11:18 )A11 - 18
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 19:32 )A19 - 32
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 33:73 )A33 - 73
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 74:102 )A74 - 102
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 103:119 )A103 - 119
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 120:150 )A120 - 150
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 151:167 )A151 - 167

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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