+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6a7h | ||||||
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Title | Bacterial protein toxins | ||||||
Components | RTX toxin | ||||||
Keywords | TOXIN / protein toxins / virulence | ||||||
Function / homology | Dermonecrotic/RTX toxin, membrane localization domain / Membrane Localization Domain / RTX toxin Function and homology information | ||||||
Biological species | Vibrio vulnificus CMCP6 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.301 Å | ||||||
Authors | Kim, M.H. / Hwang, J. / Jang, S.Y. | ||||||
Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2018 Title: Structural basis of inactivation of Ras and Rap1 small GTPases by Ras/Rap1-specific endopeptidase from the sepsis-causing pathogenVibrio vulnificus Authors: Jang, S.Y. / Hwang, J. / Kim, B.S. / Lee, E.Y. / Oh, B.H. / Kim, M.H. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6a7h.cif.gz | 755.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6a7h.ent.gz | 627.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6a7h.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a7/6a7h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a7/6a7h | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 52978.582 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: E3930L,H4030L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Vibrio vulnificus CMCP6 (bacteria) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A452CSN9*PLUS #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | The sequence has been deposited to database with accession number WP_011081430. N-terminal residues ...The sequence has been deposited to database with accession number WP_011081430. N-terminal residues GAMA are from expression tag. And protein used in this structure contains mutations E3930L,H4030L. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.43 Å3/Da / Density % sol: 64.09 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 / Details: 0.2 M LiSO4, 28% PEG4000, 0.1 M Tris-HCl (pH 8.0) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.9796 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 20, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→50 Å / Num. obs: 128159 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.6 % / Net I/σ(I): 19.87 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.34 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.301→34.88 Å / SU ML: 0.28 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.24 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.301→34.88 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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