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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6a5q | ||||||
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タイトル | Structure of 14-3-3 beta in complex with TFEB 14-3-3 binding motif | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / PHOSPHOSERIN / REGULATION (規制) / TRANSCRIPTION FACTOR (転写因子) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of protein dephosphorylation / cytoplasmic sequestering of protein / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / MTOR signalling / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling ...negative regulation of protein dephosphorylation / cytoplasmic sequestering of protein / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / MTOR signalling / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / Signaling by Hippo / vacuolar membrane / Frs2-mediated activation / protein kinase inhibitor activity / positive regulation of catalytic activity / mTORC1-mediated signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / histone deacetylase binding / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / メラノソーム / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / シグナル伝達 / extracellular exosome / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Xu, Y. / Ren, J.Q. / Feng, W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Autophagy / 年: 2019 タイトル: YWHA/14-3-3 proteins recognize phosphorylated TFEB by a noncanonical mode for controlling TFEB cytoplasmic localization. 著者: Xu, Y. / Ren, J. / He, X. / Chen, H. / Wei, T. / Feng, W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6a5q.cif.gz | 166 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6a5q.ent.gz | 130.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6a5q.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a5/6a5q ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a5/6a5q | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28412.672 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAB / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P31946 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1557.616 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.11 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4 / 詳細: 0.1 M sodium malonate, and 12% (w/v) PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9789 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 2017年7月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9789 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→50 Å / Num. obs: 60151 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 24.9 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.686 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique obs: 5860 / % possible all: 98.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2BQ0 解像度: 2→36.88 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.54
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 91.84 Å2 / Biso mean: 30.2336 Å2 / Biso min: 11.88 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2→36.88 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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