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- PDB-6a4i: Crystal Structure of human TDO inhibitor complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a4i
タイトルCrystal Structure of human TDO inhibitor complex
要素Tryptophan 2,3-dioxygenaseトリプトファン-2,3-ジオキシゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / TDO holoenzyme oxygenase active site inhibitor Tetramer / OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to nitroglycerin / tryptophan catabolic process to acetyl-CoA / トリプトファン-2,3-ジオキシゲナーゼ / tryptophan 2,3-dioxygenase activity / tryptophan catabolic process to kynurenine / Tryptophan catabolism / amino acid binding / oxygen binding / protein homotetramerization / heme binding ...response to nitroglycerin / tryptophan catabolic process to acetyl-CoA / トリプトファン-2,3-ジオキシゲナーゼ / tryptophan 2,3-dioxygenase activity / tryptophan catabolic process to kynurenine / Tryptophan catabolism / amino acid binding / oxygen binding / protein homotetramerization / heme binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
トリプトファン-2,3-ジオキシゲナーゼ / トリプトファン-2,3-ジオキシゲナーゼ / Tryptophan/Indoleamine 2,3-dioxygenase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
1-(6-chloro-1H-indazol-4-yl)cyclohexan-1-ol / クエン酸 / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / トリプトファン / トリプトファン-2,3-ジオキシゲナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Fu, G. / Wang, J. / Luo, G. / Wu, G. / Qian, K.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of human TDO inhibitor complex
著者: Fu, G. / Wang, J. / Luo, G. / Wu, G. / Qian, K.
履歴
登録2018年6月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan 2,3-dioxygenase
B: Tryptophan 2,3-dioxygenase
C: Tryptophan 2,3-dioxygenase
D: Tryptophan 2,3-dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,95216
ポリマ－184,6784
非ポリマー4,27412
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25160 Å2
ΔGint-181 kcal/mol
Surface area52370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.308, 144.106, 89.002
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
Tryptophan 2,3-dioxygenase / トリプトファン-2,3-ジオキシゲナーゼ / TDO / Tryptamin 2 / 3-dioxygenase / Tryptophan oxygenase / TRPO / Tryptophan pyrrolase / Tryptophanase


分子量: 46169.605 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TDO2, TDO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P48775, トリプトファン-2,3-ジオキシゲナーゼ
#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME / Heme B


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物
ChemComp-9R9 / 1-(6-chloro-1H-indazol-4-yl)cyclohexan-1-ol


分子量: 250.724 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H15ClN2O
#4: 化合物 ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#5: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.89 % / 解説: tetragonal
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 18% PEG3350 / PH範囲: 6-8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17B1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K-W / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.64→106.17 Å / Num. obs: 59452 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.116 / Χ2: 2.097 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.65-2.76.41.99829550.30.8572.1771.133100
2.7-2.746.41.56628880.4480.6721.7061.124100
2.74-2.86.11.329470.5190.5711.4221.166100
2.8-2.856.41.06429390.6260.4561.1591.139100
2.85-2.926.90.86629230.750.3560.9381.195100
2.92-2.986.90.65929430.8310.270.7131.217100
2.98-3.066.90.54629300.8710.2250.5911.264100
3.06-3.146.70.41129640.9220.1710.4451.361100
3.14-3.236.60.32929350.9520.1380.3571.465100
3.23-3.346.50.24729540.9670.1050.2681.557100
3.34-3.466.10.20529580.9740.090.2241.82100
3.46-3.66.60.17229610.9850.0720.1862.06100
3.6-3.765.30.14929280.9760.0720.1662.70599.1
3.76-3.966.60.11529820.9910.0480.1252.778100
3.96-4.216.50.09229690.9940.0390.13.18199.9
4.21-4.5360.0829840.9930.0360.0883.41799.8
4.53-4.996.30.07330200.9950.0320.083.555100
4.99-5.716.40.07130010.9950.0310.0783.373100
5.71-7.1960.06730660.9960.030.0733.20899.9
7.19-505.90.05832050.9960.0260.0643.63699.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.65→106.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 30.362 / SU ML: 0.284 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.501 / ESU R Free: 0.317 / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2685 3052 5.1 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.2084 56343 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 204.9 Å2 / Biso mean: 91.002 Å2 / Biso min: 39.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.81 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.73 Å20 Å2
3---2.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.65→106.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10493 0 298 0 10791
Biso mean--78.19 --
残基数----1244
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.01911078
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3181.98714977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.48151230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.65423.487565
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.421152031
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2341585
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1850.21571
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.028316
LS精密化 シェル解像度: 2.643→2.712 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 208 -
Rwork0.361 4015 -
all-4223 -
obs--97.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1862-1.0869-1.1422.74832.20163.11380.1870.22560.0111-0.3643-0.15850.1934-0.53760.0453-0.02850.10770.02140.00880.1604-0.01530.041816.9049139.029410.6557
23.5767-1.2755-1.4971.84040.87922.2554-0.1937-0.2752-0.76090.24260.01230.13070.48160.66010.18140.24020.1516-0.01360.31890.00120.193137.986107.27970.616
30.925-0.4402-0.631.27270.81774.12270.22140.18060.3725-0.46070.0238-0.2863-1.10480.4652-0.24530.4955-0.10460.12160.5133-0.03120.190642.6939139.4523-3.532
43.9114-0.2224-1.85462.09540.48013.4955-0.4647-0.4273-0.82520.50150.301-0.05290.64030.65180.16370.3910.25570.01460.48340.06990.207536.4378120.20628.76
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A40 - 401
2X-RAY DIFFRACTION2B40 - 401
3X-RAY DIFFRACTION3C41 - 401
4X-RAY DIFFRACTION4D40 - 401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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