+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6a4i | ||||||
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Title | Crystal Structure of human TDO inhibitor complex | ||||||
Components | Tryptophan 2,3-dioxygenase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / TDO holoenzyme oxygenase active site inhibitor Tetramer / OXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information response to nitroglycerin / tryptophan catabolic process to acetyl-CoA / tryptophan 2,3-dioxygenase / tryptophan 2,3-dioxygenase activity / tryptophan catabolic process to kynurenine / Tryptophan catabolism / amino acid binding / oxygen binding / protein homotetramerization / heme binding ...response to nitroglycerin / tryptophan catabolic process to acetyl-CoA / tryptophan 2,3-dioxygenase / tryptophan 2,3-dioxygenase activity / tryptophan catabolic process to kynurenine / Tryptophan catabolism / amino acid binding / oxygen binding / protein homotetramerization / heme binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2.65 Å | ||||||
Authors | Fu, G. / Wang, J. / Luo, G. / Wu, G. / Qian, K. | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Crystal Structure of human TDO inhibitor complex Authors: Fu, G. / Wang, J. / Luo, G. / Wu, G. / Qian, K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6a4i.cif.gz | 557.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6a4i.ent.gz | 463.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6a4i.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a4/6a4i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a4/6a4i | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 46169.605 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TDO2, TDO / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P48775, tryptophan 2,3-dioxygenase #2: Chemical | ChemComp-HEM / #3: Chemical | ChemComp-9R9 / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-CIT / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.71 Å3/Da / Density % sol: 59.89 % / Description: tetragonal |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 / Details: 18% PEG3350 / PH range: 6-8 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17B1 / Wavelength: 0.987 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K-W / Detector: PIXEL / Date: Oct 10, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.987 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.64→106.17 Å / Num. obs: 59452 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.116 / Χ2: 2.097 / Net I/σ(I): 8.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.65→106.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 30.362 / SU ML: 0.284 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.501 / ESU R Free: 0.317 / Details: U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 204.9 Å2 / Biso mean: 91.002 Å2 / Biso min: 39.94 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.65→106.17 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.643→2.712 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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