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Yorodumi- PDB-5z08: The crystal structure of kinetochore subunits Cenp-H/I/K triple c... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5z08 | ||||||||||||
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Title | The crystal structure of kinetochore subunits Cenp-H/I/K triple complex | ||||||||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / protein complex / kinetochore / centromere | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information kinetochore => GO:0000776 / centromere complex assembly / kinetochore assembly / chromosome, centromeric region / kinetochore / nucleus Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Chaetomium thermophilum (fungus) Thielavia terrestris (fungus) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.199 Å | ||||||||||||
Authors | Tian, W. / Hu, L.Q. / He, X. | ||||||||||||
Funding support | China, 3items
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Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2019 Title: Structural analysis of fungal CENP-H/I/K homologs reveals a conserved assembly mechanism underlying proper chromosome alignment. Authors: Hu, L. / Huang, H. / Hei, M. / Yang, Y. / Li, S. / Liu, Y. / Dou, Z. / Wu, M. / Li, J. / Wang, G.Z. / Yao, X. / Liu, H. / He, X. / Tian, W. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5z08.cif.gz | 246.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5z08.ent.gz | 200.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5z08.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z0/5z08 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z0/5z08 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 25791.855 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (fungus) Strain: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / Gene: CTHT_0061880 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: G0SFF7 #2: Protein | | Mass: 18868.238 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thielavia terrestris (strain ATCC 38088 / NRRL 8126) (fungus) Strain: ATCC 38088 / NRRL 8126 / Gene: THITE_2065850 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: G2R3T1 #3: Protein/peptide | | Mass: 5200.961 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thielavia terrestris (strain ATCC 38088 / NRRL 8126) (fungus) Strain: ATCC 38088 / NRRL 8126 / Gene: THITE_2113209 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: G2R207 #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.83 Å3/Da / Density % sol: 56.59 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U1 / Wavelength: 0.986 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD / Date: Mar 15, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.986 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.199→50 Å / Num. obs: 42600 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 9.4 % / Net I/σ(I): 29.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.24 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.199→47.975 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.49
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.199→47.975 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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