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- PDB-5ytt: Crystal structure of YB1 cold-shock domain in complex with UCAUGU -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ytt
タイトルCrystal structure of YB1 cold-shock domain in complex with UCAUGU
要素
  • Nuclease-sensitive element-binding protein 1
  • RNA (5'-R(P*UP*CP*AP*UP*GP*U)-3')
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / YB1 / cold-shock domain / CAUG / RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA transport / CRD-mediated mRNA stability complex / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / miRNA transport / negative regulation of striated muscle cell differentiation / RNA transport / Noncanonical activation of NOTCH3 / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / protein localization to cytoplasmic stress granule ...tRNA transport / CRD-mediated mRNA stability complex / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / miRNA transport / negative regulation of striated muscle cell differentiation / RNA transport / Noncanonical activation of NOTCH3 / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / protein localization to cytoplasmic stress granule / messenger ribonucleoprotein complex / histone pre-mRNA 3'end processing complex / embryonic morphogenesis / U12-type spliceosomal complex / positive regulation of cytoplasmic translation / mRNA stabilization / cellular response to interleukin-7 / miRNA binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / negative regulation of cellular senescence / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of cell division / epidermis development / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / P-body / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / 転写後修飾 / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / sequence-specific double-stranded DNA binding / single-stranded DNA binding / GTPase binding / double-stranded DNA binding / 遺伝子発現の調節 / in utero embryonic development / nucleic acid binding / negative regulation of translation / ribonucleoprotein complex / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / シナプス / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 小胞体 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cold-shock (CSD) domain / Cold-shock (CSD) domain signature. / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold shock domain / Cold shock protein domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold ...Cold-shock (CSD) domain / Cold-shock (CSD) domain signature. / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold shock domain / Cold shock protein domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / Y-box-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Yang, X. / Huang, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China91640102 中国
Strategic Priority Research Program of the Chinese Academy of SciencesXDB08010202 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of a Y-box binding protein 1 (YB-1)-RNA complex reveals key features and residues interacting with RNA.
著者: Yang, X.J. / Zhu, H. / Mu, S.R. / Wei, W.J. / Yuan, X. / Wang, M. / Liu, Y. / Hui, J. / Huang, Y.
履歴
登録2017年11月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclease-sensitive element-binding protein 1
B: RNA (5'-R(P*UP*CP*AP*UP*GP*U)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3484
ポリマ－11,1562
非ポリマー1922
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation, YB1 can form homodimer in vivo
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area5610 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)66.218, 66.218, 36.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 Nuclease-sensitive element-binding protein 1 / CCAAT-binding transcription factor I subunit A / CBF-A / DNA-binding protein B / DBPB / Enhancer ...CCAAT-binding transcription factor I subunit A / CBF-A / DNA-binding protein B / DBPB / Enhancer factor I subunit A / EFI-A / Y-box transcription factor / Y-box-binding protein 1 / YB-1


分子量: 8997.026 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YBX1, NSEP1, YB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P67809
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(P*UP*CP*AP*UP*GP*U)-3')


分子量: 2159.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.56 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 30 % (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1 M sodium acetate, pH 4.5, 25 % (w/v) PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97852 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97852 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 11696 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 9.2 % / Net I/σ(I): 26.6
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PF5

3pf5


解像度: 1.6→30 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.64
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2178 1101 10.04 %
Rwork0.1824 --
obs0.1859 10965 46.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数582 105 30 62 779
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007776
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0721082
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.94304
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045131
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005117
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.597-1.66970.2031840.2267759X-RAY DIFFRACTION28
1.6697-1.75770.28811030.196913X-RAY DIFFRACTION35
1.7577-1.86780.19931240.18351073X-RAY DIFFRACTION41
1.8678-2.0120.21261400.1731290X-RAY DIFFRACTION48
2.012-2.21440.17821520.17121356X-RAY DIFFRACTION51
2.2144-2.53470.19191540.17441360X-RAY DIFFRACTION52
2.5347-3.1930.2261620.1981497X-RAY DIFFRACTION56
3.193-30.54410.23711820.17821616X-RAY DIFFRACTION61
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.2485 Å / Origin y: 23.1717 Å / Origin z: 36.1764 Å
111213212223313233
T0.0461 Å2-0.0187 Å20.0274 Å2-0.0806 Å2-0.0269 Å2--0.0923 Å2
L3.1957 °20.3045 °2-0.4893 °2-2.3306 °2-0.36 °2--1.6701 °2
S-0.079 Å °0.0819 Å °-0.314 Å °-0.0379 Å °-0.002 Å °-0.0518 Å °0.2126 Å °-0.096 Å °0.0147 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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