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- PDB-5xyf: Crystal structure of the human TIN2-TPP1-TRF2 telomeric complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xyf
タイトルCrystal structure of the human TIN2-TPP1-TRF2 telomeric complex
要素
  • Adrenocortical dysplasia protein homolog
  • TERF1-interacting nuclear factor 2
  • Telomeric repeat-binding factor 2
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / telomere (テロメア) / shelterin complex (テロメア)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of single-stranded telomeric DNA binding / perinucleolar chromocenter / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / telomere assembly / segmentation ...regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of single-stranded telomeric DNA binding / perinucleolar chromocenter / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / telomere assembly / segmentation / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / urogenital system development / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of protein ADP-ribosylation / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / establishment of protein localization to telomere / negative regulation of t-circle formation / telomerase activity / telomeric D-loop disassembly / テロメア / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / positive regulation of telomere maintenance / nuclear telomere cap complex / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / anterograde axonal transport / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / telomerase holoenzyme complex / regulation of telomere maintenance / embryonic limb morphogenesis / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / DNA polymerase binding / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / axon cytoplasm / positive regulation of telomerase activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Meiotic synapsis / telomere maintenance / skeletal system development / male germ cell nucleus / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / intracellular protein transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / nuclear matrix / negative regulation of epithelial cell proliferation / 細胞老化 / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / nuclear body / 細胞周期 / negative regulation of gene expression / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / enzyme binding / protein homodimerization activity / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
TERF1-interacting nuclear factor 2, N-terminal domain / TERF1-interacting nuclear factor 2 / TERF1-interacting nuclear factor 2 N-terminus / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Telomeric repeat-binding factor 2 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Adrenocortical dysplasia protein / Telomeric repeat-binding factor 1/2 ...TERF1-interacting nuclear factor 2, N-terminal domain / TERF1-interacting nuclear factor 2 / TERF1-interacting nuclear factor 2 N-terminus / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Telomeric repeat-binding factor 2 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Adrenocortical dysplasia protein / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 2 / Adrenocortical dysplasia protein homolog / TERF1-interacting nuclear factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.202 Å
データ登録者Hu, C. / Chen, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation31470737 中国
Ministry of Science and Technology of China2013CB910401 中国
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2017
タイトル: Structural and functional analyses of the mammalian TIN2-TPP1-TRF2 telomeric complex.
著者: Hu, C. / Rai, R. / Huang, C. / Broton, C. / Long, J. / Xu, Y. / Xue, J. / Lei, M. / Chang, S. / Chen, Y.
履歴
登録2017年7月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TERF1-interacting nuclear factor 2
C: Telomeric repeat-binding factor 2
B: Adrenocortical dysplasia protein homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8343
ポリマ－29,8343
非ポリマー00
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, A,B,C chains form a heterotrimer.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area12190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.222, 112.258, 121.209
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 TERF1-interacting nuclear factor 2 / TRF1-interacting nuclear protein 2


分子量: 23180.242 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2-202 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TINF2, TIN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9BSI4
#2: タンパク質・ペプチド Telomeric repeat-binding factor 2 / / TTAGGG repeat-binding factor 2 / Telomeric DNA-binding protein


分子量: 2146.553 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 392-408 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF2, TRBF2, TRF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15554
#3: タンパク質・ペプチド Adrenocortical dysplasia protein homolog / POT1 and TIN2-interacting protein


分子量: 4506.760 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 510-544 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACD, PIP1, PTOP, TINT1, TPP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96AP0
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Nature variant at this position

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, 0.2M Magnesium chloride, 25% PEG 3350, 2mM DTT

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97854 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97854 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 16609 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 37.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.135 / Χ2: 1.347 / Net I/σ(I): 5.3 / Num. measured all: 106155
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.2-2.246.30.5718230.8750.2440.6220.54499.9
2.24-2.286.20.4627970.9040.2010.5040.5799.7
2.28-2.325.80.4538380.90.2070.50.61299.8
2.32-2.376.40.417890.9390.1760.4470.617100
2.37-2.426.60.3368350.9540.1390.3640.657100
2.42-2.486.70.3238120.9610.1330.350.722100
2.48-2.546.60.2748170.9710.1130.2970.7599.9
2.54-2.616.60.2478260.9690.1030.2680.821100
2.61-2.696.50.228140.980.0920.2390.82299.9
2.69-2.776.30.2068230.960.090.2260.88499.9
2.77-2.875.90.1888200.9670.0850.2071.03899.9
2.87-2.996.80.1718090.980.070.1851.08199.8
2.99-3.126.80.1528380.9830.0630.1651.25699.9
3.12-3.296.70.1358290.9880.0560.1471.432100
3.29-3.496.60.1148320.9910.0480.1241.71999.8
3.49-3.7660.1088420.9860.0480.1182.31499.9
3.76-4.146.80.1018380.9920.0420.112.4100
4.14-4.746.50.0898530.9950.0380.0972.799100
4.74-5.976.10.0888580.9940.0390.0972.30299.9
5.97-5060.089160.9940.0360.0883.32899.5

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.202→32.791 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2268 828 5.07 %
Rwork0.1955 15513 -
obs0.197 16341 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 127.1 Å2 / Biso mean: 49.4165 Å2 / Biso min: 25.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.202→32.791 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1836 0 0 72 1908
Biso mean---50.52 -
残基数----229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041876
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.62538
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033282
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005322
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6831144
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2025-2.34040.30151350.22622538267399
2.3404-2.52110.22251420.213125222664100
2.5211-2.77470.2211380.202825682706100
2.7747-3.17590.2761350.218925762711100
3.1759-4.00020.21771490.187625842733100
4.0002-32.79480.20391290.18127252854100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1674-1.90720.92575.12571.65172.32570.15470.2247-0.3165-0.2536-0.16080.12840.1441-0.18240.05390.25410.0032-0.01270.2778-0.02010.299517.398632.363112.8725
24.0527-3.4274.01355.6701-4.99047.3748-0.2276-0.62810.03220.61940.40330.2354-0.3195-0.8120.23780.29960.0147-0.00170.229-0.0020.269811.338141.817518.9719
34.3202-1.48043.12956.5306-4.10513.9454-0.22750.0834-0.3012-0.07730.11350.4630.4952-0.5977-0.19710.2832-0.01590.05320.2383-0.05730.32490.962845.98435.7329
42.19240.7391-0.88134.0606-1.81362.4914-0.7586-0.9708-0.65550.2353-0.1636-0.49711.106-1.14110.82390.6301-0.03140.10640.6295-0.03080.69482.764338.156926.8325
52.3537-1.2074-1.48585.0695-4.26364.2879-0.3968-0.63920.02410.83180.33930.3671-0.8032-0.4744-0.02930.38040.02680.09710.3634-0.0410.37771.70250.234721.3262
67.8357-5.99586.87174.7808-5.82596.0415-0.4438-0.32060.24010.81430.0539-0.3248-0.53310.21650.50530.4344-0.0397-0.04380.2964-0.02620.39497.734659.79169.4372
74.7399-3.0883.5629.2919-3.40683.8255-0.3720.16860.38780.36490.1934-0.2617-0.29540.38880.21740.2479-0.0311-0.01860.1711-0.04210.256621.74339.473120.3258
80.38990.17940.09210.14930.03460.5766-1.36780.8451-0.2415-0.12860.4284-0.77781.74991.6946-0.2650.67350.0906-0.0610.4654-0.19720.80230.194321.63217.287
97.32131.11614.52947.40410.36875.0737-0.1614-0.55260.87260.1614-0.73330.7724-0.0428-1.03080.17340.38650.05020.03510.2895-0.08360.363926.033418.84714.7391
100.36050.51030.07871.95461.98787.2975-0.1031-1.00230.4486-1.0691-0.00590.7109-1.26420.0878-0.30.5228-0.00870.03820.3773-0.07490.592828.773422.378-2.0949
110.60710.95750.40468.24693.82455.4490.2855-0.26160.00210.2269-0.1493-0.9388-0.01730.5017-0.32040.28160.0081-0.0020.4906-0.07180.565131.5331.596913.8111
127.2584-0.1519-2.30276.92220.69253.614-0.6698-1.53040.56641.15170.4365-0.0957-0.6172-0.0263-0.3770.54740.0407-0.02160.4359-0.10410.465911.158252.407324.4011
133.0886-3.21541.79038.4619-6.60446.5008-0.1390.2775-0.23710.3955-0.1978-0.1107-0.26820.64720.31460.5412-0.145-0.01680.37690.01460.643716.387420.934823.6696
144.9168-0.5571-2.37176.361.55667.74570.81590.9473-0.9445-0.8238-0.83410.05620.5766-0.1609-0.29690.43490.126-0.1050.3869-0.08290.328817.803126.96415.2607
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 44 )A5 - 44
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 45 through 71 )A45 - 71
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 72 through 86 )A72 - 86
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 87 through 100 )A87 - 100
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 101 through 123 )A101 - 123
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 124 through 140 )A124 - 140
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 141 through 161 )A141 - 161
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 162 through 168 )A162 - 168
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 169 through 177 )A169 - 177
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 178 through 186 )A178 - 186
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 187 through 199 )A187 - 199
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 355 through 366 )C355 - 366
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 509 through 521 )B509 - 521
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 522 through 533 )B522 - 533

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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