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- PDB-5xw5: Crystal structure of budding yeast Cdc14p (C283S) bound to a Swi6... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xw5
タイトルCrystal structure of budding yeast Cdc14p (C283S) bound to a Swi6p phosphopeptide
要素
  • Regulatory protein SWI6
  • Tyrosine-protein phosphatase CDC14
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / phosphatase (ホスファターゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


SBF transcription complex / RENT complex / MBF transcription complex / positive regulation of mitotic actomyosin contractile ring assembly / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / meiotic spindle disassembly / MAPK6/MAPK4 signaling / positive regulation of autophagosome assembly / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity ...SBF transcription complex / RENT complex / MBF transcription complex / positive regulation of mitotic actomyosin contractile ring assembly / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / meiotic spindle disassembly / MAPK6/MAPK4 signaling / positive regulation of autophagosome assembly / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / autophagy of mitochondrion / regulation of exit from mitosis / rDNA heterochromatin formation / cellular bud neck / spindle pole body / cellular response to osmotic stress / protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of cytokinesis / phosphoprotein phosphatase activity / 脱リン酸化 / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / chromosome segregation / G1/S transition of mitotic cell cycle / 紡錘体 / microtubule cytoskeleton organization / 紡錘体 / mitotic cell cycle / transcription coactivator activity / 細胞分裂 / regulation of DNA-templated transcription / 核小体 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Swi6, N-terminal / Swi6 N-terminal domain / Dual specificity/tyrosine protein phosphatase, N-terminal / Dual-specificity phosphatase CDC14, C-terminal / Dual specificity protein phosphatase, N-terminal half / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. ...Swi6, N-terminal / Swi6 N-terminal domain / Dual specificity/tyrosine protein phosphatase, N-terminal / Dual-specificity phosphatase CDC14, C-terminal / Dual specificity protein phosphatase, N-terminal half / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Ankyrin repeat / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulatory protein SWI6 / Tyrosine-protein phosphatase CDC14
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Kobayashi, J. / Matsuura, Y.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: Structure and dimerization of the catalytic domain of the protein phosphatase Cdc14p, a key regulator of mitotic exit in Saccharomyces cerevisiae
著者: Kobayashi, J. / Matsuura, Y.
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase CDC14
B: Tyrosine-protein phosphatase CDC14
C: Regulatory protein SWI6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,5944
ポリマ－96,4983
非ポリマー961
水11,998666
1
A: Tyrosine-protein phosphatase CDC14
C: Regulatory protein SWI6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8732
ポリマ－48,8732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16220 Å2
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase CDC14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7212
ポリマ－47,6251
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area220 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area17080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.930, 95.930, 138.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase CDC14


分子量: 47624.770 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-374 / 変異: C283S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CDC14, OAF3, YFR028C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q00684, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Regulatory protein SWI6 / Cell-cycle box factor subunit SWI6 / MBF subunit P90 / Trans-acting activator of HO endonuclease gene


分子量: 1248.368 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 155-164 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P09959
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 666 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: Bis-Tris, ammonium sulfate, PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30.595 Å / Num. obs: 91878 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 23.36 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.85-1.882.80.4420.8090.2920.53379.2
10.13-30.593.80.0190.9990.0110.02288.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XW4

5xw4


解像度: 1.85→30.595 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.39
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2166 4595 5 %
Rwork0.1905 --
obs0.1918 91816 96.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 79.04 Å2 / Biso mean: 27.7239 Å2 / Biso min: 11.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→30.595 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5917 0 5 666 6588
Biso mean--19.72 34.76 -
残基数----734
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066086
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7588267
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052885
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051072
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.943538
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-1.8710.30741070.2482308241578
1.871-1.8930.29321270.23672456258382
1.893-1.91610.29251250.22882531265685
1.9161-1.94040.26181450.20632601274688
1.9404-1.96590.22931260.19892727285392
1.9659-1.99280.22231450.18952857300296
1.9928-2.02130.20911570.18292938309598
2.0213-2.05150.21551680.176429183086100
2.0515-2.08350.21351600.17682942310299
2.0835-2.11770.19781620.17062943310599
2.1177-2.15420.19941450.1712971311699
2.1542-2.19330.1961650.16992937310299
2.1933-2.23550.20821650.16922953311899
2.2355-2.28110.19921320.16932980311299
2.2811-2.33070.18371640.16162946311099
2.3307-2.38490.19951520.16942974312699
2.3849-2.44450.21791560.17292964312099
2.4445-2.51060.22721630.17612955311899
2.5106-2.58440.21721850.172729743159100
2.5844-2.66780.2021370.173630043141100
2.6678-2.76310.22041450.178230073152100
2.7631-2.87360.25141520.181730093161100
2.8736-3.00430.18081750.181529963171100
3.0043-3.16250.20321730.189530073180100
3.1625-3.36050.19621580.18330243182100
3.3605-3.61950.22961390.192230513190100
3.6195-3.98310.20471590.194630353194100
3.9831-4.55780.2161760.199730533229100
4.5578-5.73620.22391610.21523025318698
5.7362-30.59910.24831710.22823135330697

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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