[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5w90: FEZ-1 metallo-beta-lactamase from Legionella gormanii modelled wi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5w90 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | FEZ-1 metallo-beta-lactamase from Legionella gormanii modelled with unknown ligand | |||||||||
Components | FEZ-1 protein | |||||||||
Keywords | HYDROLASE | |||||||||
Function / homology | Function and homology information | |||||||||
Biological species | Fluoribacter gormanii (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 1.78 Å | |||||||||
Authors | Garcia-Saez, I. / Mercuri, P.S. / Kahn, R. / Shabalin, I.G. / Raczynska, J.E. / Jaskolski, M. / Minor, W. / Papamicael, C. / Frere, J.M. / Galleni, M. / Dideberg, O. | |||||||||
Citation | Journal: J. Mol. Biol. / Year: 2003 Title: Three-dimensional structure of FEZ-1, a monomeric subclass B3 metallo-beta-lactamase from Fluoribacter gormanii, in native form and in complex with D-captopril. Authors: Garcia-Saez, I. / Mercuri, P.S. / Papamicael, C. / Kahn, R. / Frere, J.M. / Galleni, M. / Rossolini, G.M. / Dideberg, O. #1: Journal: Drug Resist. Updat. / Year: 2018 Title: A close look onto structural models and primary ligands of metallo-beta-lactamases. Authors: Raczynska, J.E. / Shabalin, I.G. / Minor, W. / Wlodawer, A. / Jaskolski, M. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5w90.cif.gz | 129.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5w90.ent.gz | 97.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5w90.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w9/5w90 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w9/5w90 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 1jt1SC 1k07C 1l9yC 5wckC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 29316.463 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 21-282 / Mutation: Q248S, A282G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Fluoribacter gormanii (bacteria) / Gene: blaFEZ-1, Lgor_2502 / Plasmid: PDML1810 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3)(PLYSS) / References: UniProt: Q9K578, beta-lactamase |
---|
-Non-polymers , 5 types, 426 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / | #5: Chemical | Mass: 96.063 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically #6: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.77 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 18% PEG MME5000, 0.2M ammonium sulfate, 0.1M HEPES 7.0, 0.010MM Zn chloride, 0.0108MM D-CAPTOPRIL, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: BM30A / Wavelength: 1.282760, 1.5418 | |||||||||
Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: Apr 29, 2001 | |||||||||
Radiation | Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||
Radiation wavelength |
| |||||||||
Reflection | Resolution: 1.78→42.26 Å / Num. obs: 45143 / % possible obs: 92.4 % / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 14.3 | |||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.78→1.88 Å / Redundancy: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Mean I/σ(I) obs: 8.4 / Num. unique obs: 2235 / Rsym value: 0.076 / % possible all: 61 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 1JT1 Resolution: 1.78→38.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / WRfactor Rfree: 0.1626 / WRfactor Rwork: 0.1157 / FOM work R set: 0.9243 / SU B: 3.334 / SU ML: 0.056 / SU R Cruickshank DPI: 0.1039 / SU Rfree: 0.103 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.103 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 86.37 Å2 / Biso mean: 16.538 Å2 / Biso min: 3.86 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.78→38.08 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.78→1.826 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|