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- PDB-5v1a: Structure of S. cerevisiae Ulp2:Csm1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v1a
タイトルStructure of S. cerevisiae Ulp2:Csm1 complex
要素
  • Monopolin complex subunit CSM1
  • Ubiquitin-like-specific protease 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / monopolin / rDNA silencing / SUMO isopeptidase / cohibin
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule site clamp / chromosome, centromeric core domain / monopolin complex / meiotic sister chromatid segregation / spindle attachment to meiosis I kinetochore / protein localization to nucleolar rDNA repeats / SUMO is proteolytically processed / meiotic chromosome segregation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / rDNA chromatin condensation ...microtubule site clamp / chromosome, centromeric core domain / monopolin complex / meiotic sister chromatid segregation / spindle attachment to meiosis I kinetochore / protein localization to nucleolar rDNA repeats / SUMO is proteolytically processed / meiotic chromosome segregation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / rDNA chromatin condensation / deSUMOylase activity / plasmid maintenance / protein desumoylation / homologous chromosome segregation / transcription elongation factor activity / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / chromosome condensation / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / cysteine-type peptidase activity / 紡錘体 / 核膜 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / 核小体 / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #80 / Monopolin complex subunit Csm1/Pcs1, C-terminal / Csm1/Pcs1, C-terminal domain superfamily / Monopolin complex subunit Csm1/Pcs1 / Csm1 N-terminal domain / Chromosome segregation protein Csm1/Pcs1 / Csm1 N-terminal domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain ...Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #80 / Monopolin complex subunit Csm1/Pcs1, C-terminal / Csm1/Pcs1, C-terminal domain superfamily / Monopolin complex subunit Csm1/Pcs1 / Csm1 N-terminal domain / Chromosome segregation protein Csm1/Pcs1 / Csm1 N-terminal domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Monopolin complex subunit CSM1 / Ubiquitin-like-specific protease 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Singh, N. / Corbett, K.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM104141 米国
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2017
タイトル: Recruitment of a SUMO isopeptidase to rDNA stabilizes silencing complexes by opposing SUMO targeted ubiquitin ligase activity.
著者: Liang, J. / Singh, N. / Carlson, C.R. / Albuquerque, C.P. / Corbett, K.D. / Zhou, H.
履歴
登録2017年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月24日Group: Database references
改定 1.22017年5月31日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Ubiquitin-like-specific protease 2
A: Monopolin complex subunit CSM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0322
ポリマ－17,0322
非ポリマー00
水36020
1
B: Ubiquitin-like-specific protease 2
A: Monopolin complex subunit CSM1

B: Ubiquitin-like-specific protease 2
A: Monopolin complex subunit CSM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0644
ポリマ－34,0644
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_664-y+1,-x+1,-z-1/21
Buried area7090 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area12580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.737, 46.737, 124.638
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Ubiquitin-like-specific protease 2


分子量: 2892.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ULP2, SMT4, YIL031W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40537, Ulp1 peptidase
#2: タンパク質 Monopolin complex subunit CSM1 / / Chromosome segregation in meiosis protein 1


分子量: 14139.714 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CSM1, SPO86, YCR086W, YCR86W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25651
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM M HEPES pH 7.5 and 20% PEG 3350, 25% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1.18 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.18 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→44 Å / Num. obs: 8129 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 13.8 % / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 53.9
反射 シェル解像度: 2.14→2.2 Å / CC1/2: 0.699 / Rpim(I) all: 0.367 / Rsym value: 1.318

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3N4S

3n4s


解像度: 2.14→43.761 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2782 810 10 %
Rwork0.2345 --
obs0.2391 8102 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→43.761 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数999 0 0 20 1019
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031021
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5651377
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.216611
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039151
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004172
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1399-2.2740.34491280.31461156X-RAY DIFFRACTION98
2.274-2.44960.35011300.29941178X-RAY DIFFRACTION99
2.4496-2.6960.30911320.27751180X-RAY DIFFRACTION99
2.696-3.08610.31721340.25961212X-RAY DIFFRACTION99
3.0861-3.88780.26971380.23051245X-RAY DIFFRACTION100
3.8878-43.77060.25851480.21431321X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.63441.17662.14927.17821.45633.19320.1149-0.3183-0.55990.5257-0.03850.13240.1661-0.47550.00170.5219-0.0493-0.01670.5751-0.01380.5161-3.106733.9145-31.9044
21.0768-1.0928-0.0241.08750.01740.083-0.2144-0.5248-0.3228-0.384-0.00450.07560.0192-0.38110.00041.028-0.2155-0.13310.91730.25790.77796.230229.6182-20.5374
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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