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- PDB-5ue0: 1.90 A resolution structure of CT622 C-terminal domain from Chlam... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ue0
タイトル1.90 A resolution structure of CT622 C-terminal domain from Chlamydia trachomatis
要素CT622 protein
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / T3SS effector / helical bundle (ヘリックスバンドル) / prenylation (プレニル化)
機能・相同性Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Chlamydia trachomatis serovar L2 (トラコーマクラミジア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Barta, M.L. / Lovell, S. / Battaile, K.P. / Hefty, P.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI079083 米国
引用ジャーナル: Front Cell Infect Microbiol / 年: 2018
タイトル: The Loss of Expression of a Single Type 3 Effector (CT622) Strongly ReducesChlamydia trachomatisInfectivity and Growth.
著者: Cosse, M.M. / Barta, M.L. / Fisher, D.J. / Oesterlin, L.K. / Niragire, B. / Perrinet, S. / Millot, G.A. / Hefty, P.S. / Subtil, A.
履歴
登録2016年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32018年7月25日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.42019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CT622 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8482
ポリマ－31,7521
非ポリマー961
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12980 Å2
2
A: CT622 protein
ヘテロ分子

A: CT622 protein
ヘテロ分子

A: CT622 protein
ヘテロ分子

A: CT622 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,3938
ポリマ－127,0094
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area6460 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area45860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.812, 121.812, 121.812
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-701-

SO4

21A-701-

SO4

31A-883-

HOH

41A-895-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CT622 protein


分子量: 31752.291 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydia trachomatis serovar L2 (strain 434/Bu / ATCC VR-902B) (トラコーマクラミジア)
株: 434/Bu / ATCC VR-902B / 遺伝子: CTL0886 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: A0A0H3MDV9
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris (pH 7.2), 1.9 M Ammonium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月21日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→60.91 Å / Num. obs: 23829 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.9 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 9.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / CC1/2: 0.779 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2502: ???)精密化
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→32.556 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.47
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2579 1135 4.77 %Random selection
Rwork0.2109 ---
obs0.2132 23796 99.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→32.556 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2010 0 5 97 2112
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122027
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0652745
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8381244
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053330
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008361
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9001-1.98650.41311400.39282801X-RAY DIFFRACTION100
1.9865-2.09120.3081340.26592821X-RAY DIFFRACTION100
2.0912-2.22220.26931350.23122804X-RAY DIFFRACTION100
2.2222-2.39380.28851590.23462799X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.63460.26321400.22142822X-RAY DIFFRACTION100
2.6346-3.01560.31151240.22582858X-RAY DIFFRACTION100
3.0156-3.79840.25341400.2092835X-RAY DIFFRACTION100
3.7984-32.56040.21851630.17292921X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.99860.9172-1.20064.0658-1.30924.2202-0.35220.3391-0.0164-0.31770.56420.53580.5272-0.4137-0.27290.297-0.0476-0.08310.29140.0630.264551.82438.7918.2129
22.7783-0.1176-1.34724.4506-1.01746.1563-0.50720.55890.2413-0.61270.23991.4578-0.1259-0.6866-0.43440.3397-0.0388-0.21580.49330.09180.641444.210445.983315.3963
33.93051.4816-1.88734.9636-1.61541.9487-0.0329-0.03130.15370.04070.23390.26770.04120.0761-0.21130.17650.0391-0.02520.2553-0.03370.171661.91451.670920.9772
42.7691.02142.15392.30670.93772.85260.0243-0.0431-0.16070.02010.0295-0.39060.0850.0463-0.07710.15870.02570.01230.3067-0.04060.345383.794953.055823.6108
51.44931.43132.73472.6682.25536.3624-0.01380.31980.3236-0.22210.1292-0.53390.02870.13860.1850.2022-0.01640.03470.3836-0.0460.486484.783462.995318.8176
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 353 through 404 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 405 through 430 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 431 through 515 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 516 through 613 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 614 through 650 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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