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- PDB-5uc4: Hsp90b N-terminal domain with inhibitors -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uc4
タイトルHsp90b N-terminal domain with inhibitors
要素Heat shock protein HSP 90-betaHeat shock response
キーワードCHAPERONE/INHIBITOR / Hsp90 (Hsp90) / inhibitor (酵素阻害剤) / CHAPERONE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding ...: / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding / protein kinase regulator activity / negative regulation of protein metabolic process / positive regulation of tau-protein kinase activity / telomerase holoenzyme complex assembly / Uptake and function of diphtheria toxin / TPR domain binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / dendritic growth cone / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / The NLRP3 inflammasome / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / telomere maintenance via telomerase / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / cellular response to interleukin-4 / RHOBTB2 GTPase cycle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / axonal growth cone / supramolecular fiber organization / DNA polymerase binding / positive regulation of telomerase activity / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / nitric-oxide synthase regulator activity / ESR-mediated signaling / placenta development / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / peptide binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / tau protein binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / kinase binding / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of protein localization / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / double-stranded RNA binding / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / メラノソーム / フォールディング / MHC class II protein complex binding / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / protein stabilization / protein dimerization activity / regulation of cell cycle / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / virion attachment to host cell / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / 細胞膜 / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ミトコンドリア / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-83S / Heat shock protein HSP 90-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Deng, J. / Peng, S. / Balch, M. / Matts, R.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structure-guided design of an Hsp90 beta N-terminal isoform-selective inhibitor.
著者: Khandelwal, A. / Kent, C.N. / Balch, M. / Peng, S. / Mishra, S.J. / Deng, J. / Day, V.W. / Liu, W. / Subramanian, C. / Cohen, M. / Holzbeierlein, J.M. / Matts, R. / Blagg, B.S.J.
履歴
登録2016年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-beta
B: Heat shock protein HSP 90-beta
C: Heat shock protein HSP 90-beta
D: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,06514
ポリマ－98,3314
非ポリマー1,73410
水9,134507
1
A: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0624
ポリマ－24,5831
非ポリマー4803
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9703
ポリマ－24,5831
非ポリマー3872
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0624
ポリマ－24,5831
非ポリマー4803
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9703
ポリマ－24,5831
非ポリマー3872
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.251, 129.251, 106.724
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質
Heat shock protein HSP 90-beta / Heat shock response / HSP 90 / Heat shock 84 kDa / HSP84


分子量: 24582.738 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 1-218) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AB1, HSP90B, HSPC2, HSPCB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08238
#2: 化合物
ChemComp-83S / 5-Hydroxy-4-(isoindoline-2-carbonyl)-2-isopropylbenzaldehyde


分子量: 309.359 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H19NO3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド / ジメチルスルホキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 507 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 30% PEG 8,000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 sodium cacodylate pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97922 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 63537 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.9 % / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 26
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 10.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique obs: 6332 / Rsym value: 0.755 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UYM

1uym


解像度: 2.05→29.809 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2068 1986 3.13 %
Rwork0.1658 --
obs0.1671 63356 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→29.809 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6720 0 120 507 7347
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086958
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9199395
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2924173
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541054
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051199
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.10130.29191380.2234360X-RAY DIFFRACTION100
2.1013-2.15810.27361380.20044373X-RAY DIFFRACTION100
2.1581-2.22150.22541440.18944363X-RAY DIFFRACTION100
2.2215-2.29320.24291410.18374365X-RAY DIFFRACTION100
2.2932-2.37510.23381420.18374373X-RAY DIFFRACTION100
2.3751-2.47020.20711440.17974388X-RAY DIFFRACTION100
2.4702-2.58260.231480.18244381X-RAY DIFFRACTION100
2.5826-2.71860.21461370.17444359X-RAY DIFFRACTION100
2.7186-2.88880.23851400.17544393X-RAY DIFFRACTION100
2.8888-3.11170.22411420.17734382X-RAY DIFFRACTION100
3.1117-3.42440.22331410.17274407X-RAY DIFFRACTION100
3.4244-3.9190.1741430.1534395X-RAY DIFFRACTION100
3.919-4.93390.17021430.13034390X-RAY DIFFRACTION100
4.9339-29.81260.19731450.16574441X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.58770.50680.9290.53890.97761.0268-0.32590.10910.15040.21360.5641-0.0373-0.52930.5925-0.14170.66630.1622-0.01550.2057-0.05780.278919.670398.522612.8248
21.0469-1.27090.14995.87-0.88871.68230.00710.0167-0.422-0.3050.0960.55670.1633-0.0473-0.1840.2247-0.00920.00150.2391-0.01720.300618.562972.1933-6.4535
32.3773-0.32020.06062.74340.65661.8676-0.03410.03650.3399-0.1990.2846-0.7099-0.30520.5527-0.18320.2548-0.0410.03770.4689-0.12340.43642.150781.1903-3.7906
41.6567-0.64030.65412.57960.19260.7618-0.0665-0.18530.09930.29130.166-0.2585-0.31240.1926-0.08190.31220.0165-0.00160.3625-0.06970.246631.674783.11541.589
52.21620.34280.5426.04651.42085.6310.07250.1705-0.1596-0.2497-0.17490.356-0.0193-0.17480.110.22680.00680.01310.2512-0.04650.188922.246275.4955-15.3712
61.6678-0.26920.50242.0017-0.03181.1653-0.15-0.33090.2180.43110.2243-0.0576-0.27930.1295-0.06130.3480.05690.00350.3452-0.06610.221229.250385.15643.392
70.85610.5873-0.50183.69920.682.6133-0.1998-0.1587-0.37080.4030.309-0.5720.47040.3136-0.13160.27680.0903-0.01730.37410.00610.375733.106367.08323.1654
82.063-0.27910.72383.20021.44083.41590.227-0.1018-0.2999-0.32380.5213-0.70820.24650.3232-0.49370.26730.0376-0.01230.4829-0.11290.566644.76671.4026-1.3619
90.5823-0.1124-0.29412.43340.49241.75980.35240.1624-0.0736-0.4069-0.28930.42140.25410.00730.07760.40470.094-0.03850.281-0.00710.349724.067773.994433.4728
104.42530.2849-0.45483.7078-0.25732.45130.4208-0.47320.79840.2412-0.3041-0.0948-0.44260.3164-0.06860.44940.01770.03470.2974-0.03230.308131.198796.520736.637
115.08091.46132.47644.57341.52714.86460.29030.77280.0357-0.985-0.07040.5077-0.16060.0524-0.1390.62810.1817-0.03830.3551-0.01150.419121.208191.985923.1436
121.93820.5509-0.50894.589-0.73712.05870.2329-0.2178-0.16050.2402-0.2218-0.18860.11310.22260.03930.36610.06550.030.2495-0.00190.210935.902783.448634.8433
132.3153-2.6073-1.773.55040.68744.0970.0575-0.8338-0.68730.54290.03660.81390.6559-0.02970.00030.4980.00280.03660.35440.06730.389922.261474.88446.5939
142.8491-0.19650.10283.5263-0.60741.65660.1856-0.0321-0.1548-0.1335-0.05540.49990.107-0.2548-0.06850.33550.079-0.01830.2267-0.02630.276321.09182.269336.5222
153.24730.9393-0.21695.04180.02982.78880.37060.3905-0.0459-0.7651-0.4217-0.49020.27630.60370.00370.39860.17020.04450.37570.09120.264937.531784.920828.1435
160.8913-0.39710.82782.02420.3420.97290.42580.4405-0.1578-1.0094-0.3916-0.21740.19050.12770.00010.58910.21870.04150.3527-0.03350.220430.540683.821424.9545
171.8410.34140.24632.3355-0.12931.01360.1930.09530.2049-0.3793-0.01770.6303-0.1463-0.2602-0.07060.47170.1118-0.04480.2969-0.02850.515114.0795.107829.9635
180.1519-0.3123-0.29740.88690.56210.3149-0.0527-0.20060.3802-0.15140.61610.1133-0.9052-0.7876-0.20890.51570.4530.11230.4549-0.04510.401832.358277.301156.3665
192.412-0.20780.15352.09710.2792.2939-0.0574-0.071-0.0501-0.09170.0039-0.2658-0.29540.20160.03910.2215-0.03550.01740.24720.04340.233551.903767.214840.2581
202.54940.32270.55762.1902-0.02412.25590.0681-0.4059-0.37330.0161-0.0587-0.6-0.12280.3810.01210.2496-0.0451-0.00690.39340.09480.41258.83863.427947.2294
210.5925-0.8673-0.14042.2925-0.37931.68820.22530.70760.2462-0.1107-0.1862-0.4119-0.1739-0.0850.07410.2210.0686-0.01040.33470.04360.359716.790553.467225.6479
224.78821.34381.01575.08290.54022.21370.5573-0.2688-0.82010.3826-0.44060.14380.6672-0.078-0.19480.47390.0347-0.14610.28780.0260.438521.508130.188827.7516
233.79691.0005-0.68073.7882-1.25973.77270.1241.0168-0.0734-0.562-0.1091-0.29680.48390.2052-0.14470.3750.2155-0.02260.5488-0.02550.396328.13839.388714.6849
243.0821-0.8116-0.25141.9145-0.14812.34090.1610.2268-0.0039-0.0039-0.1533-0.03070.0287-0.2637-0.00270.23640.0471-0.02570.29630.02090.209116.553644.431925.8113
251.32450.16270.34341.4363-0.37921.67170.21170.5343-0.0307-0.265-0.233-0.580.27320.50820.00980.35530.15020.03430.48350.08640.457433.710844.104419.5731
262.81250.20831.30181.69631.24181.84020.66580.39-0.3641-0.14930.1658-0.339-0.00770.794-0.04350.41270.1561-0.07580.3759-0.06530.580532.929931.675323.6786
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -1 through 18 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 19 through 35 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 36 through 78 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 79 through 104 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 105 through 131 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 132 through 177 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 178 through 205 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 206 through 217 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 9 through 35 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 36 through 71 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 72 through 88 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 89 through 104 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 105 through 118 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 119 through 148 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 149 through 159 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 160 through 185 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 186 through 217 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'C' and (resid 0 through 18 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resid 19 through 163 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'C' and (resid 164 through 217 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 9 through 35 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 36 through 71 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'D' and (resid 72 through 88 )
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'D' and (resid 89 through 177 )
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'D' and (resid 178 through 205 )
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'D' and (resid 206 through 217 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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