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- PDB-5ub5: human POGLUT1 in complex with human Notch1 EGF12 S458T mutant and UDP -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ub5 | ||||||
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Title | human POGLUT1 in complex with human Notch1 EGF12 S458T mutant and UDP | ||||||
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![]() | ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() EGF-domain serine glucosyltransferase / EGF-domain serine xylosyltransferase / EGF-domain serine glucosyltransferase activity / EGF-domain serine xylosyltransferase activity / muscle tissue development / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Li, Z. / Rini, J.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis of Notch O-glucosylation and O-xylosylation by mammalian protein-O-glucosyltransferase 1 (POGLUT1). Authors: Li, Z. / Fischer, M. / Satkunarajah, M. / Zhou, D. / Withers, S.G. / Rini, J.M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 259 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 209.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5l0rSC ![]() 5l0sC ![]() 5l0tC ![]() 5l0uC ![]() 5l0vC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein / Protein/peptide / Sugars , 3 types, 5 molecules AB![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#1: Protein | Mass: 42077.117 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 29-385 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: POGLUT1, C3orf9, CLP46, KTELC1, MDSRP, MDS010, UNQ490/PRO1006 Plasmid: PB-T-PAF / Cell line (production host): HEK293S GnTI- / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q8NBL1, ![]() ![]() |
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#2: Protein/peptide | Mass: 4538.979 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 452-491 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
#3: Sugar | ![]() |
-Non-polymers , 3 types, 339 molecules ![](data/chem/img/UDP.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | ChemComp-UDP / ![]() |
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#5: Chemical | ChemComp-CA / |
#6: Water | ChemComp-HOH / ![]() |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 47.79 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 20% (v/v) PEG5000 MME, 50 mM MES pH 6.5, 2mM CaCl2, 250mM NaCl, 5% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: BRUKER PHOTON 100 / Detector: PIXEL / Date: Nov 1, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.089→20.9 Å / Num. obs: 26486 / % possible obs: 98.96 % / Redundancy: 11 % / Biso Wilson estimate: 21.44 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09068 / Net I/σ(I): 18.74 |
Reflection shell | Resolution: 2.089→2.164 Å / Redundancy: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.5486 / Mean I/σ(I) obs: 3.16 / Num. unique obs: 2401 / CC1/2: 0.826 / % possible all: 91.49 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 5L0R Resolution: 2.089→20.896 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 18.16 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 130.98 Å2 / Biso mean: 32.9548 Å2 / Biso min: 6.44 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.089→20.896 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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